NATURALLY OCCURRING DECARBOXYLASE PROTEINS WITH SUPERIOR GELATION PROPERTIES FOR PREPARING FOODS AND COSMETICS

• Main Authors: VOOGT, Jason, MYERS, Janelle, VASUDEVAN, Prasanna, KUNIBE, Akemi, AKIVA, Eyal, LEVERENZ, Ryan, HUME, Jasmin, FARWELL, Christopher
• Format: Patent
• Language: English; French
• Published: 04.04.2024
• Subjects: BEER; BIOCHEMISTRY; CHEMISTRY; COMPOSITIONS THEREOF; CULTURE MEDIA; ENZYMOLOGY; METALLURGY; MICROBIOLOGY; MICROORGANISMS OR ENZYMES; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; PROPAGATING, PRESERVING OR MAINTAINING MICROORGANISMS; SPIRITS; VINEGAR; WINE

This disclosure provides a structurally related family of gelation promoting decarboxylase homologs for use in commercial food products and cosmetics. GPDH proteins are expressed intracellularly in trace amounts in plants, animals, and eukaryotic microbes, where they play a catalytic role in the mevalonate pathway. Members of the GPDH family are structurally related by a series of closely conserved amino acid sequence motifs. The ability of GPDHs to promote gelation when used as an ingredient in commercial products was previously unknown. In contrast to most commonly used plant proteins and plant protein isolates, the combination of low gelation onset temperature (~50°C) and a remarkably low critical gelation concentration (4%) makes the GPDH proteins of this disclosure particularly well suited as a functional protein replacement in foods and personal care products. La présente divulgation concerne une famille structurellement apparentée d'homologues de décarboxylase favorisant la gélification (GPDH) pour une utilisation dans des produits alimentaires commerciaux et des produits cosmétiques. Les protéines GPDH sont exprimées de manière intracellulaire dans des quantités à l'état de traces dans des plantes, des animaux et des microbes eucaryotes, où elles jouent un rôle catalytique dans la voie de mévalonate. Les membres de la famille GPDH sont structurellement apparentés par une série de motifs de séquence d'acides aminés étroitement conservés. La capacité des GPDH à favoriser la gélification lorsqu'elle est utilisée en tant qu'ingrédient dans des produits commerciaux était précédemment inconnue. Contrairement aux protéines végétales et aux isolats de protéines végétales les plus couramment utilisés, la combinaison de la température de début de gélification faible (~ 50 °C) et d'une concentration de gélification critique remarquablement faible (4 %) rend les protéines GPDH de la présente divulgation particulièrement bien appropriées en tant que remplacement de protéine fonctionnelle dans des aliments et des produits de soins personnels.