Facteurs de virulence d’ Aeromonas caviae isolés de cas cliniques

• Published in: Pathologie biologie (Paris) Vol. 52; no. 1; pp. 21 - 25
• Main Authors: Harf-Monteil, C, Prévost, G, Monteil, H
• Format: Journal Article
• Language: French
• Published: Elsevier SAS 2004
• Subjects: Adherence; Adhérence; Aerolysin; Aeromonas caviae infections; Aérolysine; Facteurs de virulence; Facteurs favorisant; Favouring factors; Infections à Aeromonas caviae; Virulence factors; Infections à Aeromonas caviae; Adherence; Aeromonas caviae infections; Facteurs favorisant; Adhérence; Virulence factors; Facteurs de virulence; Aerolysin; Aérolysine; Favouring factors
• ISSN: 0369-8114; 1768-3114
• DOI: 10.1016/j.patbio.2003.09.011

Aeromonas caviae, bactérie ubiquiste de l’environnement hydrique, émerge comme agent de diarrhées et dans des manifestations extra-intestinales. Son pouvoir pathogène a été longtemps sous-estimé et ses facteurs de virulence sont mal connus. Une série de 28 cas cliniques d’infections à A. caviae majoritairement monomicrobiennes a été observée dans les hôpitaux de la région de Strasbourg durant une période de quatre ans. Il s’agissait de huit enfants et 13 adultes diarrhéiques, ainsi que de sept adultes bactériémiques, la plupart immunodéprimés, avec un terrain favorisant, (affections cancéreuses ou hépatobiliaires, gastrectomie, pH alcalin du tractus intestinal). Nous avons observé une adhérence aux cellules HEp-2 et la présence de flagelles latéraux pour des souches d’ A. caviae isolées de diarrhées. L’activité hémolytique a été recherchée sur gélose au sang de mouton et le titre hémolytique a été déterminé sur des suspensions d’érythrocytes de lapin. Nous avons montré la présence d’une aérolysine chez une souche d’ A. caviae isolée d’une bactériémie, confirmée par l’amplification du gène codant l’aérolysine. In vitro cette toxine nécessitait une activation par la furine pour produire un effet hémolytique. De même l’ajout de la furine permettait de mettre en évidence une activité entérotoxique par l’accumulation de liquide dans les anses iléales isolées de lapin. A. caviae est ainsi un pathogène dont la survie est favorisée par l’immunodépression, les affections cancéreuses et hépatobiliaires, et un pH intestinal légèrement alcalin. Ses capacités d’entéro-adhérence permettent la colonisation et la production d’aérolysine se traduit par son entérotoxicité. Aeromonas caviae, an ubiquitous aquatic organism, has long been considered to be of low pathogenicity, and its virulence mechanisms are still not clearly understood. Twenty-eight A. caviae isolates of clinical origin, most often monomicrobic, were identified in our university hospital over a four year period. Patients, mostly immunocompromised, were: eight diarrhoeal infants, 13 diarrhoeal adults, seven bacteraemic adults. Adults were frequently suffering from underlying intestinal malignancy, hepatobiliary disease, gastrectomy. Virulence factors were investigated. Adherence, studied by use of tissue culture HEp-2 cells, and staining of characteristic lateral flagella, were observed in diarrhoeal strains. Extracellular hemolytic activity was tested on rabbit erythrocytes suspensions at 25 and 37 °C. One blood culture isolate showed an important hemolytic activity at 25 °C, but none at 37 °C. Treatment with furin activated the aerolysin precursor and resulted in significant hemolysis at 37 °C, and fluid accumulation in rabbit ileal loops similar to that of A. hydrophila as control. The presence of the hemolysin gene was confirmed in this strain by PCR. In conclusion, A. caviae was shown to be a pathogen isolated from diarrhoea and bacteraemia in immunocompromised patients with malignancies and low gastric acidity as favouring factors. Virulence including the ability to adhere to cells and the production of lateral flagella was observed in diarrhoeal strains. The expression and the production of extracellular hemolytic activity and enterotoxicity at 37 °C depended on the activation of the pore forming toxin aerolysin precursor by furin. In vivo the protoxin is probably processed to its mature form by host proteases.