Koyun meme doku arjinazının bazı biyokimyasal özellikleri

• Published in: Turkish journal of veterinary & animal sciences Vol. 27; no. 3; pp. 719 - 725
• Main Authors: ÖZÇELİK, Mehtap, ÖZDEMİR, Necmi
• Format: Journal Article
• Language: Turkish
• Published: TÜBİTAK 2003
• Subjects: Animal Physiology and Biochemistry (Excluding Nutrition); arginase; arginaz; biochemical parameters; biyokimyasal parametreler; Hayvan Fizyolojisi ve Biyokimyası (Beslenme Dışında); koyun; mammary tissue; meme dokusu; sheep; urea cycle enzymes; üre döngüsü enzimleri
• ISSN: 1300-0128

Bu çalışmada, koyun meme doku arjinaz enziminin bazı biyokimyasal özellikleri araştırılmış ve arjinaz için preinkübasyon ısısının 52 $\circ$C, preinkübasyon zamanının 12 dakika, optimal pH'nın 9,7 olduğu tespit edilmiştir. Ayrıca koyun meme doku arjinazının çeşitli metal iyonlarına karşı duyarlılığı da tespit edilmiş ve $Mn^{+2}$, $Cu^{+2}$, $Mg^{+2}$ , $Ba^{+2}$, $Fe^{+3}$, $Ag^{+2}$, $Cr^{+3}$, $Sn^{+2}$, $Hg^{+2}$, $Pb^{+2}$, $Co^{+2}$, $Ni^{+2}$, $Zn^{+2}$ $Ca^{+2}$ metal iyonları içinde enzim aktivitesi üzerine en etkili metalin $Mn^{+2}$ olduğu bulunmuştur. Enzim 0,75 mM'lık $MnCI_2$ konsantrasyonunda en yüksek aktiviteyi göstermiştir. Enzim aktivasyonu için $Mn^{+2}$ katyonlarının ve preinkübasyonun gerekli olduğu görülmüştür. $Sn^{+2}$, $Pb^{+2}$, $Cr^{+2}$'nın ise hiç aktivite göstermediği saptanmıştır. Enzimin substrata olan ilgisi Michaelis-Menten grafiğine göre değerlendirilmiş ve Km değeri 1 ,35 mM olarak bulunmuştur. In this study, some biochemical properties of arginase in sheep mammary tissue were examined. Preincubation temperature, preincubation period and pH were determined to be 52 $\circ$C, 12 min and 9.7, respectively. Furthermore, it was found that arginase in sheep mammary tissue was sensitive to different metal ions. It was found that the most effective was $Mn^{+2}$ from among $Mn^{+2}$, $Cu^{+2}$, $Mg^{+2}$ , $Ba^{+2}$, $Fe^{+3}$, $Ag^{+2}$, $Cr^{+3}$, $Sn^{+2}$, $Hg^{+2}$, $Pb^{+2}$, $Co^{+2}$, $Ni^{+2}$, $Zn^{+2}$, $Ca^{+2}$ metal ions. Arginase showed the highest activity in a 0.75 mM $MnCI_2$ concentration. Manganese ions and preincubation were necessary for the activation of the enzyme. $Sn^{+2}$, $Pb^{+2}$, and $Cr^{+2}$ showed no activity. The relationship with the enzyme substrata was evaluated according to Michaelis-Menten and the Km value was 1.35 mM.