Actividad glutatión S-transferasa en la membrana sinovial de la articulación metacarpofalángica equina normal y alterada

• Published in: Archivos de medicina veterinaria Vol. 44; no. 2; pp. 179 - 183
• Main Authors: Galleguillos, Plaza de los Reyes, Kessi, González, Letelier, ME, Valdivia, Adarmes
• Format: Journal Article
• Language: Portuguese; Spanish
• Published: Facultad de Ciencias Veterinarias, Universidad Austral de Chile 2012
• Subjects: VETERINARY SCIENCES; equino; synovial membrane; glutatión S-transferas; glutathione S-transferase; membrana sinovial; equine
• ISSN: 0301-732X
• DOI: 10.4067/S0301-732X2012000200012

La glutatión S-transferasa (GST) se ha descrito en las fracciones citosólica y microsomal de células de diferentes tejidos, en los que cataliza la conjugación de glutatión con xenobióticos, desempeñando un papel en la inactivación de radicales libres. En este estudio se determinó la GST de la membrana sinovial de la articulación metacarpofalángica de equinos criollos de entre 1,5 y 4 años de edad, provenientes de mataderos, sin distinción de sexo. Según el aspecto macroscópico de las articulaciones las muestras se clasificaron como normales (n = 16), o alteradas (n = 16). Tanto las membranas sinoviales normales como las alteradas se agruparon en cuatro conjuntos de cuatro muestras cada uno. Tanto en el líquido sinovial como en cada conjunto se determinó la concentración de proteínas. La actividad GST y sus parámetros cinéticos Km app y la Vmáx app se determinaron en los homogeneizados, fracciones citosólica y microsomal, con el objeto de caracterizar la actividad enzimática. Los resultados muestran que la actividad GST está presente en todas las fracciones analizadas. La Vmáx app y la razón Vmáx app/Km app, resultaron ser significativamente menores en las muestras alteradas respecto de las muestras normales. Por otro lado, se observó una disminución de la afinidad de la enzima por sus sustratos en las muestras alteradas. Esto puede relacionarse con la modificación de grupos químicos de la enzima provocada por el estrés oxidativo asociado a las muestras alteradas. Alternativamente, la expresión de enzimas con parámetros cinéticos diferentes (isoenzimas) podría dar cuenta de la diferencia observada entre las muestras alteradas y normales.