An Electrophoretic Variant of the Human Lactate Dehydrogenase H Subunit

• Published in: Japanese Journal of Clinical Chemistry Vol. 31; no. 1; pp. 51 - 57
• Main Authors: Hattori Sachiko, Yamaguti Kyouko, Urata Mitiyo, Iida Hiroko, Kinosita Sachiko, Hamasaki Naotaka
• Format: Journal Article
• Language: Japanese
• Published: Japan Society of Clinical Chemistry 2002; 一般社団法人 日本臨床化学会
• Subjects: genetic polymorphism; heterozygote; LDH-B gene; LDH低活性; low lactate dehydrogenase activity; missence mutation; ヘテロ接合体; ミスセンス変異; 遺伝子多型
• ISSN: 0370-5633; 2187-4077
• DOI: 10.14921/jscc1971b.31.1_51

This report describes a patient with an electrophoretic variant of lactate dehydrogenase H subunit. The LDH activity in serum was lower than normal (patient 125 U/L: reference range 261-483 U/L). The LDH isozyme pattern was unique with a broad band spanning the LDH1 to LDH4 regions. We also performed electrophoresis of serum and red blood cell lysate using a discontinuous buffer system. The band 56 patterns obtained were consistent with the existence of an electrophoretic variant of the B locus of Lactate dehydrogenase. By genetic analysis we were able to confirm that the patient is heterozygous for the mutation, causing a substitution of Glutamic acid (GAA) to Lysine (AAA) at codon 230. 血清中のLDH活性が125U/l (基準範囲261～483U/l) と低値を示した患者のアイソザイム分析を行ったところ, 電気泳動像が, LDH 1からLDH 4にかけて陰極側にシフトしたパターンが観察された。さらに患者の赤血球溶血液と血清について, 不連続緩衝液による電気泳動を実施したところH型バリアントであることが確認された。そこでH型アイソザイムをコードするLDH-B遺伝子の解析を行った。その結果, LDH-B遺伝子のコドン230におけるGAA (Glu) からAAA (Lys) へのミスセンス変異ヘテロ接合体であることが判明した。