慢性アルコール投与のラット肝ヘム代謝に及ぼす影響

慢性エタノール投与のラット肝におけるヘム代謝について検討した.ウイスター系雄ラットをエタノール含有液体飼料で5週間飼育し,一昼夜絶食後,断頭屠殺し,肝を摘出し実験に供した.慢性エタノール投与により約19%の肝腫大がみられた.肝ミトコンドリア蛋白量は両群間で差はなかったが,肝ミクロソーム蛋白はエタノール群で軽度増加した.肝ミクロソーム中のチトクロームP-450 (P-450)は著明に,チトクロームb5 (b5),ヘム量は軽度エタノール群で増加した.肝ミトコンドリア中のδ-aminolevulinic acid synthase (ALA-S)活性はエタノール群で著明に増加し,ミクロソーム中のhe...

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Published in肝臓 Vol. 30; no. 3; pp. 315 - 319
Main Authors 奥野, 府夫, 荒井, 正夫, 筋田, 和文, 平野, 芳昭, 江藤, 澄哉, 石井, 裕正
Format Journal Article
LanguageJapanese
Published 一般社団法人　日本肝臓学会 1989
Subjects
チトクロームP-450
慢性アルコール ヘム代謝
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Abstract 慢性エタノール投与のラット肝におけるヘム代謝について検討した.ウイスター系雄ラットをエタノール含有液体飼料で5週間飼育し,一昼夜絶食後,断頭屠殺し,肝を摘出し実験に供した.慢性エタノール投与により約19%の肝腫大がみられた.肝ミトコンドリア蛋白量は両群間で差はなかったが,肝ミクロソーム蛋白はエタノール群で軽度増加した.肝ミクロソーム中のチトクロームP-450 (P-450)は著明に,チトクロームb5 (b5),ヘム量は軽度エタノール群で増加した.肝ミトコンドリア中のδ-aminolevulinic acid synthase (ALA-S)活性はエタノール群で著明に増加し,ミクロソーム中のheme oxygenase (HO)活性は軽度増加した.以上のことより,慢性エタノール投与により肝臓中の最大のヘム蛋白であるP-450が増加し,ヘムの需要が増したために,ALA-S活性が誘導されたものと考えられた.また,ALA-S活性増加によるヘムの過剰供給に対処するために,HO活性が軽度ながら誘導され,ヘム量の抑制を行っているものと推測された.
AbstractList 慢性エタノール投与のラット肝におけるヘム代謝について検討した.ウイスター系雄ラットをエタノール含有液体飼料で5週間飼育し,一昼夜絶食後,断頭屠殺し,肝を摘出し実験に供した.慢性エタノール投与により約19%の肝腫大がみられた.肝ミトコンドリア蛋白量は両群間で差はなかったが,肝ミクロソーム蛋白はエタノール群で軽度増加した.肝ミクロソーム中のチトクロームP-450 (P-450)は著明に,チトクロームb5 (b5),ヘム量は軽度エタノール群で増加した.肝ミトコンドリア中のδ-aminolevulinic acid synthase (ALA-S)活性はエタノール群で著明に増加し,ミクロソーム中のheme oxygenase (HO)活性は軽度増加した.以上のことより,慢性エタノール投与により肝臓中の最大のヘム蛋白であるP-450が増加し,ヘムの需要が増したために,ALA-S活性が誘導されたものと考えられた.また,ALA-S活性増加によるヘムの過剰供給に対処するために,HO活性が軽度ながら誘導され,ヘム量の抑制を行っているものと推測された.
Author 石井, 裕正
荒井, 正夫
平野, 芳昭
江藤, 澄哉
奥野, 府夫
筋田, 和文
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DOI 10.2957/kanzo.30.315
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Discipline Medicine
EISSN 1881-3593
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ISSN 0451-4203
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PublicationDecade 1980
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Publisher 一般社団法人　日本肝臓学会
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References 18) Marver HS, Collins A, Tschudy DP, et al: δ-Aminolevulinic acid synthetase II. Induction in rat liver. J Biol Chem 241: 4323-4329, 1966
1) Bonkowsky HL: Hepatic porphyrin and heme metabolism and the porphyrias. In: Zakim D, Boyer TD (eds), Hepatology: A Textbook of Liver Disease, Saunders, Philadelphia, 1982, p 351-393
8) Lowry OH, Rosenbrough NJ, Farr AL, et al: Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem 193: 265-271, 1951
20) Maines MD, Kappas A: Prematurely evoked synthesis and induction of δ-aminolevulinate synthetase in neonatal liver: Evidence for metal ion repression of enzyme formation. J Biol Chem 253: 2321-2326, 1978
7) Omura T, Sato R: The carbon-monoxidebinding pigment of liver microsomes. I. Evidence for its hemoprotein nature. J Biol Chem 239: 2370-2378, 1964
2) Frank K, Fikentscher R: Die Bedeutung der quantitativen Porphyrinbestimmung mit der Lumineszenzmessung für die Prüfung der Leberfunktion und für Ernährungsfragen. Munch Med Wschr 82: 171-172, 1935
14) Held H: Effect of alcohol on the heme and porphyrin synthesis Interaction with phenobarbital and pyrazole. Digestion 15: 136-146, 1977
6) Paul KG, Theorell H, Akeson A: The molar light absorption of pyridine ferroprotoporphyrin (pyridine hemochromogen). Acta Chem Scand 7: 1284-1287, 1953
13) Labbe RF: Metabolic anomalies in porphyria. The result of impaired biological oxidation? Lancet i: 1361-1364, 1967
19) Tschudy DP, Waxman AD, Collins A: Oscillations of hepatic δ-aminolevulinic acid synthetase produced by estrogen: A possible role of rebound induction in biological clock mechanism. Proc Natn Acad Sci USA 58: 1944-1948, 1967
16) Rubin E, Bacchin P, Lieber CS: Effects of ethanol on hepatic mitochondrial and microsomal enzymes: Differences between acute and chronic ethanol administration. J Clin Invest 48: 71a, 1969
10) Giger U, Meyer UA: Role of haem in the induction of cytochrome P-450 by phenobarbitone. Biochem J 198: 321-329, 1981
3) Doss MD: Alchol and Porphyrin Metabolism. In: Seitz HK, Kommerell B (eds), Alcohol Related Diseases in Gastroenterology, Springer-Verlag, Berlin Heidelberg, 1985, p 232-252
12) Shanley BC, Zail SS, Joubert SM: Effect of ethanol on liver δ-aminolevulinate synthetase in rats. Lancet i: 70-71, 1968
15) Orten JM, Sardesai VM: Protein, Nucleotide, and Porphyrin Metabolism. In Kissin B, Begleiter H (eds), The Biology of Alcoholism, Vol 1, Plenum Press, New York, 1971, p 229-261
9) Tenhunen R, Marver HS, Schmid R: The enzymatic catabolism of hemoglobin: Stimulation of microsomal heme oxygenase by hemin. J Lab Clin Med 75: 410-421, 1970
17) Teschke R, Gorys-Könemann C, Daldrup T, et al: Influence of chronic alcohol consumption on hepatic heme and porphyrin metabolism. Biochem Pharmacol 36: 1133-1138, 1987
5) Maines MD, Kappas A: Cobalt stimulation of heme degradation in the liver. Dissociation of microsomal oxidation of heme from cytochrome P-450. J Biol Chem 250: 4171-4177, 1975
11) Lane S, Stewart ME: Alcohol-mediated effects on the level of cytochrome p-450 and heme biosynthesis in cultured rat hepatocytes. Biochim Biophys Acta 755: 313-317, 1983
4) Sassa S, Kappas A, Bernstein SE, et al: Heme biosynthesis and drug metabolism in mice with hereditary hemolytic anemia. J Biol Chem 254: 729-735, 1975
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慢性アルコール ヘム代謝
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