Ein Netzwerk aus hydrophoben Tunneln zum Transport gasförmiger Reaktanten in einer O2-toleranten, membrangebundenen [NiFe]- Hydrogenase, aufgedeckt durch Derivatisierung mit Krypton

• Published in: Angewandte Chemie Vol. 128; no. 18; pp. 5676 - 5680
• Main Authors: Kalms, Jacqueline, Schmidt, Andrea, Frielingsdorf, Stefan, van der Linden, Peter, von Stetten, David, Lenz, Oliver, Carpentier, Philippe, Scheerer, Patrick
• Format: Journal Article
• Language: German
• Published: Weinheim Blackwell Publishing Ltd 25.04.2016; Wiley Subscription Services, Inc
• Subjects: Chemistry; Hydrogenasen; Krypton; Metalloenzyme; Sauerstoff; Strukturbiologie
• ISSN: 0044-8249; 1521-3757
• DOI: 10.1002/ange.201508976

[NiFe]-Hydrogenasen katalysieren die reversible heterolytische Spaltung von Wasserstoff in Protonen und Elektronen. Das tief im Protein liegende aktive Zentrum wird dabei von gasförmigen Substraten und Inhibitoren uber Tunnel erreicht. Hier wird die Proteinstruktur der O2-toleranten, membrangebundenen [NiFe]-Hydrogenase von Ralstonia eutropha (ReMBH) anhand von Proteinkristallen beschrieben, die mit Krypton derivatisiert wurden. Die Positionen der Kryptonatome ermöglichen eine umfassende Beschreibung des Gastunnelnetzwerks. Eine detaillierte Übersicht von Größe, Länge und Route der Tunnel wurde mithilfe von Rechnungen erstellt. Vergleicht man die Tunneleigenschaften der ReMBH mit Kristallstrukturen anderer O2-toleranter und O2-sensitiver [NiFe]-Hydrogenasen hinsichtlich der Größe und Anzahl der hydrophoben Gastunnel, ergeben sich wesentliche Unterschiede zwischen beiden Gruppen. Einige sind womöglich auf die bemerkenswerte Eigenschaft der Sauerstofftoleranz zuruckzufuhren.