Polymorphie in einem amyloidartige Fibrillen bildenden Modellpeptid

Die strukturelle Grundlage der Polymorphie in Amyloiden wurde anhand eines Modellsystems charakterisiert. Die Wasserstoffbrückenmuster innerhalb eines β‐Faltblatts der Fibrille hängen vom pH‐Wert der Lösung ab, in der die Fibrille gewachsen ist. NMR‐spektroskopische Experimente ermöglichten eine Qua...

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Published inAngewandte Chemie Vol. 120; no. 31; pp. 5926 - 5929
Main Authors Verel, René, Tomka, Ivan T., Bertozzi, Carlo, Cadalbert, Riccardo, Kammerer, Richard A., Steinmetz, Michel O., Meier, Beat H.
Format Journal Article
LanguageEnglish
Published Weinheim WILEY‐VCH Verlag 21.07.2008
Subjects
Amyloide
Fibrillen
NMR‐Spektroskopie
Proteinstrukturen
Strukturbiologie
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Summary:Die strukturelle Grundlage der Polymorphie in Amyloiden wurde anhand eines Modellsystems charakterisiert. Die Wasserstoffbrückenmuster innerhalb eines β‐Faltblatts der Fibrille hängen vom pH‐Wert der Lösung ab, in der die Fibrille gewachsen ist. NMR‐spektroskopische Experimente ermöglichten eine Quantifizierung der relativen Häufigkeit zweier verschiedener β‐Faltblattstrukturen für pH‐Werte zwischen 2.0 und 7.3.
Bibliography:Die Autoren danken B. Bianchi für die Synthese zahlreicher Proben. Diese Arbeit wurde finanziell vom Schweizerischen Nationalfonds und der ETH Zürich unterstützt.
ISSN:0044-8249
1521-3757
DOI:10.1002/ange.200800021