Sequence and evolution of the FruR protein of Salmonella typhimurium: a pleiotropic transcriptional regulatory protein possessing both activator and repressor functions which is homologous to the periplasmic ribose-binding protein

• Published in: Research in microbiology Vol. 142; no. 9; pp. 951 - 963
• Main Authors: Vartak, N.B, Reizer, J, Reizer, A, Gripp, J.T, Groisman, E.A, Wu, L.-F, Tomich, J.M, Saier, M.H
• Format: Journal Article
• Language: English
• Published: Paris Elsevier SAS 01.11.1991; Elsevier
• Subjects: ADN; Bacteriology; Base Sequence - genetics; Biological and medical sciences; Carrier Proteins - genetics; DNA; Electrophoresis, Polyacrylamide Gel; Escherichia coli - genetics; Escherichia coli Proteins; FRUCTOSA; FRUCTOSE; Fructose - genetics; Fundamental and applied biological sciences. Psychology; Gene Expression Regulation, Bacterial - physiology; Genetics; In Vitro Techniques; Microbiology; NUCLEOTIDE SEQUENCE; Operator Regions, Genetic - genetics; Operon; Operon - genetics; Opéron; Periplasmic Binding Proteins; Phylogeny; Phylogénie; Promoter; Promoter Regions, Genetic - genetics; Promoteurs; Protein; PROTEINAS; PROTEINE; PROTEINS; Protéine; Repressor; Repressor Proteins - genetics; Restriction Mapping; RIBOSA; RIBOSE; Répresseur; S. typhimurium; SALMONELLA TYPHIMURIUM; Salmonella typhimurium - genetics; SECUENCIA NUCLEICA; SEQUENCE NUCLEIQUE; Sequences; Séquences; S. typhimurium; Sequences; Protéine; Promoteurs; Operon; Séquences; Phylogeny; ADN; Répresseur; Opéron; Fructose; Protein; Promoter; Phylogénie; Ribose; DNA; Repressor; Nucleotide sequence; Sequence alignment; Homology; Transcription repressor; Salmonella typhimurium; Proteins; Molecular evolution; Binding protein; Bacteria; Aminoacid sequence; Enterobacteriaceae
• ISSN: 0923-2508; 1769-7123
• DOI: 10.1016/0923-2508(91)90005-U

The repressor of the fructose ( fru) operon of Salmonella typhimurium (FruR) has been implicated in the transcriptional regulation of dozens of genes concerned with central metabolic pathways of carbon utilization. We here report the nucleotide sequence of the gene encoding FruR and analyse both its operator-promoter region and its deduced amino acyl sequence. The FruR protein was overexpressed and was shown to have a molecular weight of about 36 kDa in agreement with the molecular weight deduced from the gene sequence. Sequence analyses revealed that FruR is homologous to 9 distinct bacterial DNA-binding proteins, most of which recognize sugar inducers and all of which possess helix-turn-helix motifs within their N-terminal regions and exhibit sequence identity throughout most of their lengths. FruR is also homologous to the periplasmic ribose-binding protein which serves as a constituent of the ribose transport/chemoreception system. The ribose-binding protein is in turn homologous to binnding proteins specific for arabinose and galactose. The periplasmic binding proteins, the structures of some of which have been elucidated in three dimensions, lack the N-terminal helix-turn-helix region, but instead possess N-terminal hydrophobic signal sequences which target them to the periplasm. A phylogenetic tree for the more closely related proteins of this superfamily was constructed, and a signature motif was identified which should facilitate future detection of additional transcriptional regulatory proteins belonging to this family. Le répresseur de l'opéron fructose ( fru) de Salmonella typhimurium ou FruB est impliqué dans la régulation de la transcription d'une douzaine de génes concernant les voies métaboliques centrales de l'utilisation du carbone. Nous rapportons ici la séquence nucléotidique du géne codant pour la FruR et nous analysons sa région opérateur-promoteur et sa séquence amino-acyle en rapport. La protéine FruR est surexprimée; son poids moléculaire avoisine les 36 kDa, en accord avec celui qui découle du séquençage du géne. L'analyse des séquences révéle que la FruR est homologue de 9 protéines bactériennes qui fixent l'ADN, la plupart d'elles reconnaissant les inducteurs de glucides et leur totalité possédant des motifs ⪡helix-turn-helix⪢ (HTH) dans leurs régions N-terminales et présentant une grande analogie séquentielle. La protéine FruR est également l'homologue de la protéine périplasmique liant le ribose, entrant dans le systéme chimioréception/transport du ribose et ressemblant tour á tour aux protéines liant spécifiquement l'arabinose et le galactose. Les protéines périplasmiques de liaison (pour la plupart la structure tri-dimensionnelle a été analysée) sont dépourvues de région HTH N-terminales mais sont pourvues de séquences ⪡signal⪢ N-terminales hydrophobes qui les ciblent vers le périplasme. Un arbre phylogénique pour les protéines les plus proches dans cette superfamille a été construit et un motif ⪡signature⪢ a été identifié qui pourra faciliter la détection des protéines de transcription/régulation nouvelles et entrant dans cette famille.