N-terminal sequences of oat avenins compared to other cereal prolamins

• Published in: Biochimie Vol. 69; no. 6; pp. 683 - 689
• Main Authors: Pernollet, Jean-Claude, Huet, Jean-Claude, Galle, Anne-Marie, Sallantin, Marc
• Format: Journal Article
• Language: English
• Published: Paris Elsevier Masson SAS 01.06.1987; Elsevier
• Subjects: Amino Acid Sequence; Analytical, structural and metabolic biochemistry; Avena sativa; avenins; avoine; avénines; Base Sequence; Biological and medical sciences; cereals; céréales; Edible Grain - metabolism; Electrophoresis, Polyacrylamide Gel; Fundamental and applied biological sciences. Psychology; N-terminal sequence; N-terminus; oat; Other biological molecules; Plant growth substances; Plant Proteins - analysis; Plant Proteins - isolation & purification; prolamines; Prolamins; storage protein; séquence N-terminale; séquence N-terminale; oat; avénines; N-terminal sequence; avenins; cereals; prolamines; prolamins; avoine; céréales; Vegetals; Oat; Prolamine; N terminal-Sequence; Cereal; Phylogeny; Secondary structure; Comparative study; Aminoacid sequence; Polymorphism
• ISSN: 0300-9084; 1638-6183
• DOI: 10.1016/0300-9084(87)90189-1

Like the alcohol-soluble seed storage proteins (also called prolamins) of other cereals, avenins, the oat prolamins, are a series of polymorphic molecules belonging to a multigenic family stored within the protein bodies of the starchy endosperm. Nevertheless, they exhibit some pecularities: among the seed storage proteins, their proportion is low compared to prolamins from other cereal species; their net charge is higher; the amount of Gln+Pro only reaches 49 mol%; they are less polymorphic. We have isolated and purified several avenins and sequenced their N-terminal end. The microheterogeneity and the pecularity of avenins are revealed by the comparison of the N-terminal sequences. Like other prolamins, they exhibit tandem repeats; these repetitive peptides are slightly different from those of other prolamins of the Festucoideae, and the repetition begins earlier in the sequence. As for prolamins from other species, their predicted secondary structure reveals successive β-turns which might be arranged in a pseudo-helix structure. A l'instar des protéines de réserve alcoolo-solubles (encore appelées prolamines) d'autres grains de céréales, les avénines de l'avoine, forment une série de molécules polymorphes issues d'une famille multigénique et stockées à l'intérieur des corpuscules protéiques de l'albumen amylifère. Ces protéines révèlent cependant quelques particularités: par rapport à l'ensemble des protéines de réserve leur proportion relative est plus faible; comparée à celle des prolamines d'autres espèces, la fraction molaire de proline et glutamine n'atteint pas la moitié des résidus; enfin, leur polymorphisme est moins important. Nous avons isolé et purifié plusieurs avénines et déterminé leurs séquences N-terminales. Ces données ont été comparées aux séquences de prolamines issues d'autres céréales. La comparaison entre elles des séquences d'avénines, qui diffèrent de celles des autres prolamines, met en évidence leur micro-hétérogénéité et leur particularité. Cependant, comme les autres prolamines, elles présentent des peptides répétitifs légérement différents de ceux rencontrés chez d'autres Festucoïdées. En revanche, la structure secondaire qui est prédite pour les peptides répétitifs des avénines se revéle aussi être une série de coudes β qui peuvent aboutir á la formation d'une pseudo-hélice.