Protein kinase C: properties and possible role in cellular division and differentiation

• Published in: Biochimie Vol. 67; no. 10; pp. 1103 - 1110
• Main Authors: Schwantke, N., Le Bouffant, F., Dorée, M., Le Peuch, C.J.
• Format: Journal Article
• Language: English
• Published: France Elsevier Masson SAS 01.01.1985
• Subjects: Adenosine Triphosphate - metabolism; Animals; Brain - enzymology; calcium; Calcium - pharmacology; Cattle; Cell Differentiation; Cell Division; Cell Membrane - enzymology; Chemical Phenomena; Chemistry, Physical; diacylglycerol; differentiation; Diglycerides - pharmacology; division cellulaire; Enzyme Activation - drug effects; Hydrogen-Ion Concentration; Oncogenes; oncogenesis; oncogènes; Phorbol Esters - pharmacology; phosphoinositides; Phospholipids - pharmacology; Phosphorylation; protein kinase; Protein Kinase C - antagonists & inhibitors; Protein Kinase C - isolation & purification; Protein Kinase C - physiology; Rats; Tetradecanoylphorbol Acetate - pharmacology; calcium; division cellulaire; oncogènes; oncogenes; cell division; phosphorylation; phosphoinositides; diacylglycerol
• ISSN: 0300-9084; 1638-6183
• DOI: 10.1016/S0300-9084(85)80107-3

La protéine kinase C a été décrite pour la première fois il y a huit ans. Les résultats de travaux récents montrent que cette kinase doit jouer un rôle fondamental lors de la transduction du signal de substances diverses impliquées dans la multiplication et la différenciation cellulaire. La protéine kinase C est activée par liaison aux membranes plasmiques en présence de calcium et de diacylglycerol. Le dernier composé est produit dans la membrane plasmique à la suite de l'activation de la «voie des phosphoinositides et de la dégradation du 4,5-diphospho-phosphatidylinositol en 1,4,5-triphosphoinositol et diacylglycerol. Cette dégradation est stimulée par la liaison d'effecteurs extracellulaires, hormones par exemple à leur récepteur membranaire. Des promoteurs de tumeur tels que les esters de phorbol peuvent remplacer le diacylglycerol. La découverte récente (i) de l'activité phosphoinositol kinase de tyrosines kinases, produits d'oncogènes et, (ii) de la régulation de certaines fonctions de récepteurs d'hormones de croissance par phosphorylation par la protéine kinase C, indique de plus en plus clairement que cette kinase intervient dans le contrôle de la division de la croissance et de la différentiation cellulaire. Dans cette revue, les méthodes de purification de la protéine kinase C ainsi que ses propriétés et les mécanismes de sa régulation seront résumés et discutés. Protein kinase C was first described some eight years ago. Recent results indicate that this kinase may have a crucial role in signal transduction for substances involved in cellular differentiation and division. Protein kinase C is activated by attachment to plasma membranes, in the presence of calcium and diacylglycerol. The activator is produced in the membrane following the signal-induced breakdown of phosphoinositides. Tumor promoters, such as phorbol ester, can substitute for diacylglycerol. The recent findings that: (i) tyrosine kinases might be involved in the phosphoinositide turnover and, (ii) phosphorylation of growth factor receptors by protein kinase C regulates some of their functions, indicate more and more clearly that this kinase is involved in the control of cell growth division and differentiation. Purification procedures, properties and mechanisms of regulation will be summarized and discussed.