A comparative study on fungal laccases immobilized on chitosan

• Published in: Brazilian archives of biology and technology Vol. 48; no. spe; pp. 1 - 6
• Main Authors: Araújo, José Hilton Bernardino de(Universidade Estadual de Maringá Departamento de Engenharia Química), Uemura, Vinicius Oliveira(Universidade Estadual de Maringá Departamento de Engenharia Química), Moraes, Flavio Faria de(Universidade Estadual de Maringá Departamento de Engenharia Química), Barbosa, Aneli de Melo(Universidade Estadual de Londrina Departamento de Biologia), Zanin, Gisella Maria(Universidade Estadual de Maringá Departamento de Engenharia Química)
• Format: Journal Article
• Language: English
• Published: Tecpar 01.06.2005; Instituto de Tecnologia do Paraná (Tecpar)
• Subjects: chitosan; immobilization; Laccases
• ISSN: 1516-8913; 1516-8913; 1678-4324
• DOI: 10.1590/S1516-89132005000400001

The phenoloxidase enzyme laccase from the cultures of the Pleurotus ostreatus and Botryosphaeria sp. and a commercial laccase from Aspergillus sp. were immobilized on chitosan of pharmaceutical degree by adsorption followed by crosslinking. Different immobilization conditions in relation to the granulometry of support and amount of enzymatic laccase extract used were tested, aiming at reaching high enzymatic activity with the immobilized enzyme. Two different substrates, ABTS and DMP, were used for the determination of enzymatic activity. The highest enzymatic activity was obtained when 1.0mg/mL of the enzymatic laccase extract from Botryosphaeria sp. was used with 1.0g of support (200 mesh). These immobilized enzymes are to be applied to the improvement of white wines by the degradation of undesirable phenolic compounds. A enzima fenol-oxidase lacase obtida da cultura de dos fungos Pleurotus ostreatus e Botryosphaeria sp, e de origem comercial, obtida de Aspergillus sp. foi imobilizada em quitosana, grau farmacêutico, por adsorção seguida de ligação cruzada. Diferentes condições de imobilização com relação à granulometria do suporte e à quantidade de extrato enzimático de lacase utilizado foram testadas, visando-se obter elevadas atividades enzimáticas com a enzima imobilizada. Dois diferentes substratos foram utilizados para a determinação da atividade enzimática, ABTS e DMP. A maior atividade foi obtida com 1,0mg/mL do extrato enzimático de lacase de Botryosphaeria sp. para 1,0g de suporte (200 mesh). Estas enzimas imobilizadas se destinam à melhoria de vinhos brancos, via degradação de compostos fenólicos indesejados.