Relationships between β-lactamase production and β-lactam susceptibility of environmental strains of Yersinia kristensenii

• Published in: Research in microbiology Vol. 140; no. 9; pp. 667 - 677
• Main Authors: Ahmedy, A.M.C, Vidon, D.J.-M, Labia, R, Delmas, C.L
• Format: Journal Article
• Language: English
• Published: France Elsevier SAS 01.11.1989
• Subjects: Anti-Bacterial Agents - pharmacology; beta-Lactamases - analysis; beta-Lactamases - biosynthesis; Cefoxitin - pharmacology; Enzyme Induction - drug effects; Enzyme Repression - drug effects; In Vitro Techniques; Isoelectric Point; Microbial Sensitivity Tests; Sensibilité, Analyse alimentaire; Yersinia - drug effects; Yersinia - enzymology; β-Lactamase, β-Lactamine, Yersinia kristensenii, Yersinia, Carbénicilline; Sensibilité, Analyse alimentaire; β-Lactamase, β-Lactamine, Yersinia kristensenii, Yersinia, Carbénicilline
• ISSN: 0923-2508; 1769-7123
• DOI: 10.1016/0923-2508(89)90198-8

Strains of Yersinia kristensenii display high susceptibility to carbenicillin (MIC 90 < μg/ml) in comparison with the majority of environmental strains of Yersinia closely related to Y. enterocolitica which are resistant to this antibiotic (MIC 90 > 256 μg/ml). β-lactamases of 39 strains of Y. kristensenii isolated from foods were analysed by isoelectric focusing and gel electrophoresis of ultrasonically disrupted uninduced cultures. β-lactamase patterns showed the presence of only one of three classes of enzymes of pI 6.7, 7.6 and 8.2, respectively, by strain. One β-lactamase showed electrophoretic mobility different (EM + 2.0 cm/h) from that of all the other enzymes (EM + 1.6 cm/h) belonging to the class of pI 7.6. Induction by cefoxitin revealed the existence of inducible β-lactamases in two out of eight selected strains. The substrate profile of these enzymes, which are probably chromosomally mediated, showed a predominant cephalosporinase activity. None of the type A and B β-lactamases described by Cornelis and Abraham in Y. enterocolitica were found in any of the strains examined. The lack of β-lactamase A (a penicillinase) accounts for the carbenicillin susceptibility of Y. kristensenii strains. Les souches de Yersinia kristensenii, d'une manière générale, sont sensibles à la carbénicilline (CMI 90 < 8 μg/ml) par opposition aux souches de Y. enterocolitica et aux souches apparentées isolées de l'environnement qui sont résistantes à cet antibiotique (CMI 90 > 256 μg/l). Les β-lactamases de 39 souches de Y. kristensenii, isolées d'aliments divers, ont été analysées par isoélectrofocalisation et par électrophorèse en gel à partir de cultures non induites, traitées par les ultrasons. Les profils d'électrofocalisation montrent la présence d'une seule β-lactamase par souche; ces β-lactamases sont regroupées en 3 classes dont les pI sont respectivement de 6,7, 7,6 et 8,2. Dans la classe de pI 7,6 une β-lactamase montre une mobilité électrophorétique différente (EM: + 2,0 cm/h) de toutes les autres de la même classe (EM: + 1,6 cm/h). L'induction par la céfoxitine a révélé l'existence de deux β-lactamases inductibles parmi huit souches sélectionnées. Les profils de substrat de l'ensemble de ces β-lactamases — de déterminisme vraisemblablement chromosomique — montrent une activite céphalosporinase prédominante. Aucune des β-lactamase A ou B décrites par Cornelis et Abraham chez Y. enterocolitica n'a été retrouvée dans les souches analysées. L'absence de β-lactamase A explique la sensibilité des souches de Y. kristensenii à la carbénicilline.