Purification and characterization of the commercialized, cloned bacillus megaterium alpha-amylase. Part II: Transferase properties

Ein auf der Reduktion und Iodbindung an Staerke basierender Versuch zeigte, dass die Bacillus megaterium-Alpha-Amylase(BMA)-Transferaseaktivitaet einen weiten Bereich von Akzeptormolekuelen umfasst. Das Enzym bedurfte einer bedingungslosen Anwesenheit von Glucose oder Glucoside alsAkzeptormolekuele....

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Published inDie Stärke Vol. 43; no. 8
Main Authors Brumm, P.J, Hebeda, R.E, Teague, W.M
Format Journal Article
LanguageEnglish
Published 1991
Subjects
ACTIVIDAD ENZIMATICA
ACTIVITE ENZYMATIQUE
ALFA AMILASA
ALMIDON
ALPHA AMYLASE
AMIDON
BACILLUS MEGATERIUM
CHEMICAL REACTIONS
CLEANING
DEXTRINAS
DEXTRINE
DEXTRINS
ENZIMAS
ENZYMATIC HYDROLYSIS
ENZYME
ENZYMES
ENZYMIC ACTIVITY
GLUCOSA
GLUCOSE
HIDROLISIS ENZIMATICA
HYDROLYSE ENZYMATIQUE
IODE
IODINE
LIMPIEZA
MALTOSA
MALTOSE
NETTOYAGE
REACCIONES QUIMICAS
REACTION CHIMIQUE
STARCH
YODO
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Summary:Ein auf der Reduktion und Iodbindung an Staerke basierender Versuch zeigte, dass die Bacillus megaterium-Alpha-Amylase(BMA)-Transferaseaktivitaet einen weiten Bereich von Akzeptormolekuelen umfasst. Das Enzym bedurfte einer bedingungslosen Anwesenheit von Glucose oder Glucoside alsAkzeptormolekuele. Maltose wirkte als Transferase-Akzeptor bei niedrigen Konzentrationen und als Inhibitor der Staerkehydrolyse bei hohen Konzentrationen. Die kinetische Analyse weist darauf hin, dass bei Gegenwart eines geeigneten Akzeptors der Mechanismus der Staerkehydrolyse ein "Ping Pong Bi Bi" ist. Die Produkte der Transferasereaktion wurden mit p-Nitrophenyl-Alpha-D-Glucopyranosid als Akzeptor in Kombination mit einem neuartigen HPLC-System fuer die Produktdetektion bestimmt. [S-91-05886]
Bibliography:Q04
Q02
91S0419
ISSN:0038-9056
1521-379X
DOI:10.1002/star.19910430807