Development of Highly Potent Inhibitors of the Ras-Targeting Human Acyl Protein Thioesterases Based on Substrate Similarity Design

Ein gemeinsames Erkennungsmotiv aus einer negativ geladenen Gruppe (rot) sechs bis sieben Bindungen entfernt von der (Thio)esterfunktion (grün) und einer positiv geladenen Schwanzgruppe (blau) zehn bis zwölf Bindungen entfernt wurde in zwei nativen Substraten der Acyl‐Protein‐Thioesterase 1 (APT1) i...

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Published inAngewandte Chemie Vol. 123; no. 42; pp. 10006 - 10011
Main Authors Hedberg, Christian, Dekker, Frank J., Rusch, Marion, Renner, Steffen, Wetzel, Stefan, Vartak, Nachiket, Gerding-Reimers, Claas, Bon, Robin S., Bastiaens, Philippe I. H., Waldmann, Herbert
Format Journal Article
LanguageEnglish
German
Published Weinheim WILEY-VCH Verlag 10.10.2011
WILEY‐VCH Verlag
Wiley Subscription Services, Inc
Subjects
Acyl-Protein-Thioesterase
Chemistry
Inhibitoren
Ras-Protein
Signaltransduktion
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Summary:Ein gemeinsames Erkennungsmotiv aus einer negativ geladenen Gruppe (rot) sechs bis sieben Bindungen entfernt von der (Thio)esterfunktion (grün) und einer positiv geladenen Schwanzgruppe (blau) zehn bis zwölf Bindungen entfernt wurde in zwei nativen Substraten der Acyl‐Protein‐Thioesterase 1 (APT1) identifiziert (siehe Bild). Diese Ähnlichkeit führte zum Design potenter Inhibitoren des Ras‐depalmitoylierenden Enzyms APT1.
Bibliography:ArticleID:ANGE201102965
ark:/67375/WNG-H8TGMQ0V-T
istex:BB88395D8CE97B80E36A0D8DCE0B42CC03DEF0E8
ISSN:0044-8249
1521-3757
DOI:10.1002/ange.201102965