Characterization of stable conformational variants of erythrocyte carbonic anhydrases

• Published in: Biochimie Vol. 61; no. 10; pp. 1161 - 1168
• Main Authors: Bouthier, Michel, Gulian, Jean-Marc, Mallet, Bernard, Calaf, Raymond, Reynaud, Jacques
• Format: Journal Article
• Language: English
• Published: Elsevier Masson SAS 19.02.1980
• Subjects: Anhydrases carboniques; Carbonic anhydrases; Conformational variants; Deamidation; Désamidation; Limiting viscosity number; Nombre de viscosité limite; Variants conformationnels; Désamidation; Carbonic anhydrases; Variants conformationnels; Deamidation; Limiting viscosity number; Anhydrases carboniques; Conformational variants; Nombre de viscosité limite
• ISSN: 0300-9084; 1638-6183
• DOI: 10.1016/S0300-9084(80)80229-X

Les nombres de viscosité limite des variants naturels et artificiels de l'anhydrase carbonique érythrocytaire de haute activité, génétiquement la plus fréquemment rencontrée chez le B˦uf et chez le Mouton, ont été obtenus par une méthode objective de détermination et de traitement des données viscosimétriques précédemment appliquée à l'anhydrase carbonique érythrocytaire humaine de faible activité et à son variant naturel. Tous ces variants accusent des mobilités et des points isoélectriques différents, mais des modifications du nombre de viscosité limite ne sont observées que pour les variants humains et bovins. L'ensemble des résultats s'accorde avec l'observation selon laquelle les variants seraient des produits de désamidation des anhydrases carboniques érythrocytaires. Cette désamidation serait responsable des modifications de structure et d'hydratation caractérisant un changement de conformation moléculaire; aussi, tous les variants étudiés devraient-ils être considérés comme des variants conformationnels stables des anhydrases carboniques érythrocytaires. Limiting viscosity numbers of bovine and ovine erythrocyte carbonic anhydrase variants were calculated by the objective method of comparing viscosimetric data obtained from low-activity-human erythrocyte carbonic anhydrase and its natural variant. Shifts of mobilities and isoelectric points are shown for all species variants, but variations of limiting viscosity numbers were only detected for human and bovine variants. Results of the study are consistent with the observation that variants arise by deamidation of erythrocyte carbonic anhydrases, and that deamidation is responsible for changes in structure and hydration (i. e. «conformational modifications). Thus, all the variants so far investigated are stable conformational variants of erythrocyte carbonic anhydrases.