Hochauflösende NMR‐spektroskopische Bestimmung der dynamischen Struktur von Membranproteinen

15N‐Spinrelaxationsraten können wichtige Informationen über Fernstruktur und interne Bewegungen von Membranproteinen bereitstellen. Kombiniert mit einem verbesserten Berechnungsprotokoll offenbart die mittels Relaxationsraten abgeleitete Struktur des 283 Reste umfassenden humanen spannungsabhängigen...

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Published inAngewandte Chemie Vol. 128; no. 35; pp. 10674 - 10678
Main Authors Jaremko, Mariusz, Jaremko, Łukasz, Villinger, Saskia, Schmidt, Christian D., Griesinger, Christian, Becker, Stefan, Zweckstetter, Markus
Format Journal Article
LanguageEnglish
Published 22.08.2016
Subjects
Membranproteine
NMR-Spektroskopie
Proteindynamik
Relaxation
Strukturbestimmung
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Summary:15N‐Spinrelaxationsraten können wichtige Informationen über Fernstruktur und interne Bewegungen von Membranproteinen bereitstellen. Kombiniert mit einem verbesserten Berechnungsprotokoll offenbart die mittels Relaxationsraten abgeleitete Struktur des 283 Reste umfassenden humanen spannungsabhängigen Anionenkanals ein anisotrop geformtes Fass mit einer fest verankerten N‐terminalen Helix. Diese Arbeit eröffnet somit einen NMR‐spektroskopischen Ansatz, um die Struktur und Dynamik von Membranproteinen der Säugetiere mit hoher Exaktheit und Auflösung zu bestimmen. Entspann dich! Mithilfe von 15N‐Spinrelaxation lässt sich die dreidimensionale Struktur komplexer Membranproteine ermitteln. Die von Relaxationsraten abgeleitete Struktur des humanen spannungsabhängigen Anionenkanals zeigt einzigartige Merkmale eines anisotrop geformten Fasses mit einer fest verankerten N‐terminalen Helix.
Bibliography:Diese Autoren haben zu gleichen Teilen zu der Arbeit beigetragen.
ISSN:0044-8249
1521-3757
DOI:10.1002/ange.201602639