Les allergènes croisants des insectes comestibles

• Published in: Revue française d'allergologie (2009) Vol. 56; no. 7-8; pp. 522 - 532
• Main Authors: Barre, A., Velazquez, E., Delplanque, A., Caze-Subra, S., Bienvenu, F., Bienvenu, J., Benoist, H., Rougé, P.
• Format: Journal Article
• Language: French
• Published: Elsevier Masson SAS 01.12.2016; Elsevier
• Subjects: Acariens; Allergie; Allergy; Allergènes croisants; Cricket; Cross-reacting allergens; Crustaceans; Crustacés; Dust mites; Edible insects; Entomophagie; Entomophagy; Grillon; Insectes comestibles; Life Sciences; Ver de farine; Yellow mealworm; Grillon; Allergy; Yellow mealworm; Crustacés; Acariens; Allergie; Cricket; Allergènes croisants; Crustaceans; Entomophagie; Insectes comestibles; Cross-reacting allergens; Entomophagy; Dust mites; Edible insects; Ver de farine
• ISSN: 1877-0320; 1877-0320
• DOI: 10.1016/j.reval.2016.10.008

Le recours aux protéines d’insectes comme substituts des protéines d’origine animale dans l’alimentation commence à s’intensifier dans plusieurs pays de l’Union européenne. La production (entomoculture) et la consommation (entomophagie) des insectes comestibles posent la question de leur innocuité en termes de risque allergique, microbiologique, parasitologique et toxicologique. La parenté étoite des insectes avec d’autres arthropodes (crustacés, acariens) suggère l’existence d’un risque allergique associé à l’entomophagie, d’autant que des cas d’anaphylaxie consécutifs à la consommation d’insectes ont été rapportés dans la littérature. Les allergènes responsables sont encore mal connus, comme d’ailleurs les protéines des insectes dont la diversité reste à analyser. Cependant, plusieurs allergènes potentiels ont été identifiés dans différentes espèces d’insectes comestibles. Ceux du ver de farine (Tenebrio molitor) et du ver à soie (Bombyx mori) ont été particulièrement analysés. Ces allergènes ont été identifiés à l’aide de sérums de patients allergiques aux crustacés ou aux acariens. Ces allergènes croisants correspondent essentiellement à des enzymes (α-amylase, arginine kinase, chitinase, glutathion-S-transférase, triose phosphate isomérase, trypsine), des protéines circulantes (hémocyanine, hexamérine) et des protéines musculaires (actine, sarcoplasmic Ca-binding protein, myosine, tropomyosine, troponine). Tous ces allergènes sont des protéines ubiquitaires dont les structures et les fonctions ont été parfaitement conservées au cours de l’évolution des arthropodes et des mollusques. On les retrouve en particulier dans les allergènes de contact des blattes Européenne (Blattella germanica) et Américaine (Periplaneta americana). Par contre, l’existence d’allergènes spécifiques des insectes comestibles n’a pas encore été rapportée. The increasing production and consumption of insect proteins as substitutes for meat proteins in European countries raises the question of their safety in terms of risk of allergy, of bacteriological and parasitological infection, and of toxicological contamination. The close relationship between insects with other arthropods (schrimps, dust mites) suggests the occurrence of an allergenic risk associated to entomophagy. In this respect, a few cases of anaphylactic reactions following the consumption of edible insects have been reported in the literature. However, the responsible allergens still remain poorly investigated, like most of the other insect proteins. Potential allergens have been recently identified in various species of edible insects like the yellow mealworm (Tenebrio molitor) and the silkworm (Bombyx mori). These allergenic proteins have been identified owing to their IgE-binding cross-reactivity toward patient sera allergic to shrimps and dust mites. The IgE-binding cross-reacting allergens of edible insects essentially correspond to enzymes (α-amylase, arginine kinase, chitinase, glutathione-S-transferase, triose phosphate isomerase, trypsin), hæmolyphatic proteins (hæmocyanin, hexamerin), and muscle proteins (actin, sarcoplasmic Ca-binding protein, myosin, tropomyosin, troponin). All of these potential allergens consist of ubiquitous proteins sharing three-dimensional structures and functions, which have been readily conserved during the evolution of arthropods and molluscs. Accordingly, most of these conserved structures and functions also occur in the allergenic proteins of both the German (Blattella germanica) and American (Periplaneta americana) cockroaches. However, the occurrence of specific allergens in edible insects has been not yet reported.