Über die Struktur des Tabakmosaikvirus IV. Mitt.: Die Reaggregation des nucleinsäure-freien Proteins

• Published in: Zeitschrift für Naturforschung. B, A journal of chemical sciences Vol. 10; no. 9; pp. 493 - 499
• Main Authors: Schramm, Gerhard, Zillig, Wolfram
• Format: Journal Article
• Language: English
• Published: 01.09.1955
• ISSN: 0932-0776; 1865-7117
• DOI: 10.1515/znb-1955-0902

Das aus TMV hergestellte nucleinsäure-freie A-Protein (Mol.-Gew. 90 000) läßt sich durch ρH-Verschiebung zu stäbchen-förmigen Teilchen aggregieren, deren äußere Dimensionen dem TMV sehr ähnlich sind. Bei, der Aggregation werden bestimmte Zwischenstufen durchlaufen. 3 Moleküle des A-Proteins treten zu Partikeln mit dem Mol.-Gew. 260 000 zusammen; 3 Partikel dieses Mol.-Gew. bilden Scheiben, die ein zentrales Loch besitzen. Der Durchmesser der Scheiben ist 150 Å, die Dicke 50-100 A, das Mol.-Gew. etwa 900 000. Die Scheiben lagern sich zu Stäbchen aufeinander, deren Länge vom p H -Wert des Mediums abhängt. Das A-Protein stimmt in seinen chemischen, physikalischen und serologischen Eigenschaften mit dem X-Protein überein, das aus kranken Pflanzen als natürlicher Begleitstoff des TMV isoliert wurde.