Über die Struktur des Tabakmosaikvirus IV. Mitt.: Die Reaggregation des nucleinsäure-freien Proteins
Das aus TMV hergestellte nucleinsäure-freie A-Protein (Mol.-Gew. 90 000) läßt sich durch ρH-Verschiebung zu stäbchen-förmigen Teilchen aggregieren, deren äußere Dimensionen dem TMV sehr ähnlich sind. Bei, der Aggregation werden bestimmte Zwischenstufen durchlaufen. 3 Moleküle des A-Proteins treten z...
Saved in:
Published in | Zeitschrift für Naturforschung. B, A journal of chemical sciences Vol. 10; no. 9; pp. 493 - 499 |
---|---|
Main Authors | , |
Format | Journal Article |
Language | English |
Published |
01.09.1955
|
Online Access | Get full text |
Cover
Loading…
Summary: | Das aus TMV hergestellte nucleinsäure-freie A-Protein (Mol.-Gew. 90 000) läßt sich durch ρH-Verschiebung zu stäbchen-förmigen Teilchen aggregieren, deren äußere Dimensionen dem TMV sehr ähnlich sind. Bei, der Aggregation werden bestimmte Zwischenstufen durchlaufen. 3 Moleküle des A-Proteins treten zu Partikeln mit dem Mol.-Gew. 260 000 zusammen; 3 Partikel dieses Mol.-Gew. bilden Scheiben, die ein zentrales Loch besitzen. Der Durchmesser der Scheiben ist 150 Å, die Dicke 50-100 A, das Mol.-Gew. etwa 900 000. Die Scheiben lagern sich zu Stäbchen aufeinander, deren Länge vom p
H
-Wert des Mediums abhängt. Das A-Protein stimmt in seinen chemischen, physikalischen und serologischen Eigenschaften mit dem X-Protein überein, das aus kranken Pflanzen als natürlicher Begleitstoff des TMV isoliert wurde. |
---|---|
ISSN: | 0932-0776 1865-7117 |
DOI: | 10.1515/znb-1955-0902 |