Régulations métaboliques de la biosynthèse de la méthionine et de la thréonine chez Saccharomyces cerevisiae I. Répression et rétro-inhibition de l'aspartokinase

• Published in: Biochimica et biophysica acta. Specialized section on enzymological subjects Vol. 73; no. 2; pp. 248 - 256
• Main Authors: de Robichon-Szulmajster, Huguette, Corrivaux, Denise
• Format: Journal Article
• Language: French
• Published: Elsevier B.V 01.06.1963
• ISSN: 0926-6569; 1878-2248
• DOI: 10.1016/0926-6569(63)90158-5

In contrast with the corresponding enzymes in Escherichia coli, aspartokinase synthesis in Saccharomyces cerevisiae is repressed by threonine and 85–100% of the aspartokinase activity formed under different conditions is sensitive to threonine. Not only the end-product threonine but also homoserine, the key intermediary product of this metabolic pathway, is a repressor as well as an inhibitor of aspartokinase in S. cerevisiae. L'ysine is also a repressor in this system even though lysine in yeast is supposed to be synthesized from glutamic acid. The reason for the repression by lysine is unknown. The “normal” enzyme is insensitive to lysine and methionine. However, after growth in the presence of methionine or ethionine, aspartokinase activity is partly inhibited by methionine and lysine. The sensitivity to homoserine is increased when the organisms are grown in the presence of homoserine and reduced when the organisms are grown in the presence of lysine. The existence of at least 3 aspartokinases, all sensitive to threonine, but with other different sites of inhibition is postulated. Mechanisms for appearance or disappearance of such isoenzymes are discussed. Contrairement à ce que l'on observe chez E. coli, la synthèse de l'aspartokinase chez S. cerevisiae est réprimée par la thréonine et 85–100% de l'activité de l'enzyme formé dans différents conditions de culture, est inhibée par la thréonine. L'homosérine, produit intermédiaire-clef de la chaîne de biosynthèse étudiée, est aussi un répresseur et un inhibiteur de l'aspartokinase. Une répression par la lysine a également été observée, bien que la lysine soit en principe synthétisée par une autre voie métabolique. L'enzyme “normal” est insensible à la lysine et à la méthionine. Cependant, après croissance en présence de méthionine ou d'éthionine, une partie de l'activité aspartokinasique formée est sensible à la méthionine et à la lysine. D'autre part l'inhibition produite par l'homosérine est augmentée lorsque les cellules ont été cultivées en présence d'homosérine et diminuée après culture en présence de lysine. L'existence d'au moins 3 aspartokinases, toutes trois sensibles à la thréonine, mais pouvant posséder d'autres sites d'inhibition a été postulée. Quelques mécanismes permettant d'expliquer l'apparition et la disparition de ces isoenzymes ont été discutées.