Characterization of canine filaggrin: gene structure and protein expression in dog skin

Background –  Filaggrin (FLG) is a key protein for skin barrier formation and hydration of the stratum corneum. In humans, a strong association between FLG gene mutations and atopic dermatitis has been reported. Although similar pathogenesis and clinical manifestation have been argued in canine atop...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published inVeterinary dermatology Vol. 24; no. 1; pp. 25 - e7
Main Authors Kanda, Satoko, Sasaki, Takashi, Shiohama, Aiko, Nishifuji, Koji, Amagai, Masayuki, Iwasaki, Toshiroh, Kudoh, Jun
Format Journal Article
LanguageEnglish
Published Oxford, UK Blackwell Publishing Ltd 01.02.2013
Subjects
Online AccessGet full text

Cover

Loading…
Abstract Background –  Filaggrin (FLG) is a key protein for skin barrier formation and hydration of the stratum corneum. In humans, a strong association between FLG gene mutations and atopic dermatitis has been reported. Although similar pathogenesis and clinical manifestation have been argued in canine atopic dermatitis, our understanding of canine FLG is limited. Hypothesis/Objectives –  The aim of this study was to determine the structure of the canine FLG gene and to raise anti‐dog FLG antibodies, which will be useful to detect FLG protein in dog skin. Methods –  The structure of the canine FLG gene was determined by analysing the publicly available canine genome DNA sequence. Polyclonal anti‐dog FLG antibodies were raised based on the canine FLG sequence analysis and used for defining the FLG expression pattern in dog skin by western blotting and immunohistochemistry. Results –  Genomic DNA sequence analysis revealed that canine FLG contained four units of repeated sequences corresponding to FLG monomer protein. Western blots probed with anti‐dog FLG monomer detected two bands at 59 and 54 kDa, which were estimated sizes. The results of immunohistochemistry showed that canine FLG was expressed in the stratum granulosum of the epidermis as a granular staining pattern in the cytoplasmic region. Conclusions and clinical importance –  This study revealed the unique gene structure of canine FLG that results in production of FLG monomers larger than those of humans or mice. The anti‐dog FLG antibodies raised in this study identified FLG in dog skin. These antibodies will enable us to screen FLG‐deficient dogs with canine atopic dermatitis or ichthyosis. Résumé Contexte –  La filaggrine (FLG) est une protéine clé de la formation de la barrière cutanée et de l’hydratation du stratum corneum. Chez l’homme, une forte association entre les mutations du gène FLG et la dermatite atopique a été rapportée. Bien qu’une pathogénie et des manifestations cliniques similaires soient soutenues dans la dermatite atopique canine, notre compréhension de la FLG canine est limitée. Hypothèse/Objectives –  Le but de cette étude était de déterminer la structure du gène FLG canin et de sélectionner des anticorps anti‐FLG canin, qui seront utiles pour détecter les protéines FLG dans la peau du chien. Méthodes –  La structure du gène FLG canin a été déterminée par l’analyse de la séquence d’ADN du génome canin accessible au public. Des anticorps polyclonaux anti‐FLG canin ont été identifiés sur base de l’analyse de séquence de la FLG canine et utilisés pour définir le patron d’expression de la FLG dans la peau de chien par western blot et immunohistochimie. Résultats –  L’analyse de la séquence d’ADN génomique a révélé que la FLG canine contenait quatre unités de séquences répétées correspondant à la protéine monomère FLG. Les Western blots avec des sondes anti‐monomères de FLG ont détectés deux bandes à 59 et 54 kDa, qui étaient les tailles estimées. L’immunohistochimie a montré que la FLG canine est exprimée dans le stratum granulosum de l’épiderme comme un patron de coloration granulaire dans la région cytoplasmique. Conclusions et importance clinique –  Cette étude a révélé la structure génétique unique de la FLG canine qui entraîne la production de monomères de FLG plus gros que ceux des humains ou des souris. Les anticorps anti‐FLG canine identifiés dans notre étude a identifié la FLG dans la peau du chien. Ces anticorps nous permettront d’identifier les chiens déficients en FLG atteints de dermatite atopique canine ou d’ichtyose. Resumen Introduccion –  la filagrina (FLG) es una proteína dominante para la formación de la barrera de la piel y la hidratación del estrato corneo. En seres humanos se ha indicado la existencia de una asociación marcada entre las mutaciones del gen de FLG y la presencia de dermatitis atópica. Aunque se ha sugerido una patogenia y manifestaciones clínicas similares en la dermatitis atópica canina, nuestra comprensión de la FLG canina es limitada. Hipótesis/ objetivos –  el propósito de este estudio fue determinar la estructura del gen de la FLG canina y producir los anticuerpos frente a la FLG canina, que serán útiles para detectar la proteína FLG en la piel de perro. Métodos –  la estructura del gen de la FLG canina fue determinada analizando la secuencia de dominio público del DNA genómico canino. Anticuerpos policlonales frente a la FLG canina se produjeron basados en la secuencia de la proteína y se utilizaron para definir el patrón de expresión de la FLG en la piel del perro por westernblot e inmunohistoquímica. Resultados –  el análisis de la secuencia del DNA genómico indicó que la FLG canina tenía cuatro unidades de secuencias repetidas correspondiendo al monómero de FLG. El westernblot con anticuerpos frente al monómero de FLG canina detectó dos bandas de 59 y 54 kDa, que fueron tamaños estimados. Los resultados de la inmunohistoquímica demostraron que la FLG canina se expresaba en el estrato granuloso de la epidermis con un patrón granular en la región citoplásmica. Conclusiones e importancia clínica –  este estudio reveló la estructura única del gen de la FLG canina que da lugar a la producción de los monómeros de FLG de mayor tamaño que los de seres humanos o de ratones. Los anticuerpos frente a la FLG canina producidos en este estudio identificaron la FLG en la piel de perro. Estos anticuerpos nos estudiar perros deficientes en FLG con dermatitis atópica o ictiosis caninas. Zusammenfassung Hintergrund –  Filaggrin (FLG) ist ein Schlüsselprotein für die Bildung der Hautbarriere und der Hydrierung des Stratum Corneum. Beim Menschen wurde ein deutlicher Zusammenhang zwischen FLG Genmutationen und atopischer Dermatitis beschrieben. Obwohl eine ähnliche Pathogenese und klinische Manifestation bei der atopischen Dermatitis des Hundes diskutiert wird, ist unser Verständnis des caninen FLG limitiert. Hypothese/Ziele –  Das Ziel dieser Studie war es, die Struktur des caninen FLG Gens zu bestimmen und Antikörper gegen FLG des Hundes zu produzieren, die beim Auffinden von FLG Protein in der Hundehaut hilfreich sein werden. Methoden –  Die Struktur des caninen FLG Gens wurde unter Verwendung der öffentlich verfügbaren Sequenz des DNA‐Genoms des Hundes bestimmt. Polyklonale anti‐Hund FLG Antikörper wurden basierend auf der Sequenzanalyse des caninen FLG erzeugt und dazu verwendet, das Muster der FLG Exprimierung in der Hundehaut mittels Westernblotting und Immunhistochemie zu definieren. Ergebnisse –  Die Sequenzanalyse der DNA Sequenz des Genoms zeigte, dass canines FLG vier Einheiten einer sich wiederholenden Sequenz beinhaltete, welche mit dem Protein des FLG Monomers übereinstimmte. Westernblots, bei denen als Probe das anti‐Hund FLG Monomer verwendet wurde, zeigten zwei Banden bei 59 und 54 kDa, wobei es sich um geschätzte Größen handelte. Die Ergebnisse der Immunhistochemie zeigten, dass canines FLG im Stratum granulosum der Epidermis in Form eines granulären Farbmusters in der zytoplasmatischen Region exprimiert wurde. Schlussfolgerungen und klinische Bedeutung –  In dieser Studie konnte die einzigartige Genstruktur des caninen FLG dargestellt werden, welches in der Entstehung von FLG Monomeren resultiert, die größer sind als die von Menschen oder Mäusen. Die anti‐Hund Antikörper, die in dieser Studie erzeugt wurden, identifizierten FLG in der Hundehaut. Diese Antikörper werden es uns ermöglichen, Hunde mit FLG Mangel bei atopischer Dermatitis oder Ichthyose herauszufiltern.
AbstractList BACKGROUNDFilaggrin (FLG) is a key protein for skin barrier formation and hydration of the stratum corneum. In humans, a strong association between FLG gene mutations and atopic dermatitis has been reported. Although similar pathogenesis and clinical manifestation have been argued in canine atopic dermatitis, our understanding of canine FLG is limited.HYPOTHESIS/OBJECTIVESThe aim of this study was to determine the structure of the canine FLG gene and to raise anti-dog FLG antibodies, which will be useful to detect FLG protein in dog skin.METHODSThe structure of the canine FLG gene was determined by analysing the publicly available canine genome DNA sequence. Polyclonal anti-dog FLG antibodies were raised based on the canine FLG sequence analysis and used for defining the FLG expression pattern in dog skin by western blotting and immunohistochemistry.RESULTSGenomic DNA sequence analysis revealed that canine FLG contained four units of repeated sequences corresponding to FLG monomer protein. Western blots probed with anti-dog FLG monomer detected two bands at 59 and 54 kDa, which were estimated sizes. The results of immunohistochemistry showed that canine FLG was expressed in the stratum granulosum of the epidermis as a granular staining pattern in the cytoplasmic region.CONCLUSIONS AND CLINICAL IMPORTANCEThis study revealed the unique gene structure of canine FLG that results in production of FLG monomers larger than those of humans or mice. The anti-dog FLG antibodies raised in this study identified FLG in dog skin. These antibodies will enable us to screen FLG-deficient dogs with canine atopic dermatitis or ichthyosis.
Background –  Filaggrin (FLG) is a key protein for skin barrier formation and hydration of the stratum corneum. In humans, a strong association between FLG gene mutations and atopic dermatitis has been reported. Although similar pathogenesis and clinical manifestation have been argued in canine atopic dermatitis, our understanding of canine FLG is limited. Hypothesis/Objectives –  The aim of this study was to determine the structure of the canine FLG gene and to raise anti‐dog FLG antibodies, which will be useful to detect FLG protein in dog skin. Methods –  The structure of the canine FLG gene was determined by analysing the publicly available canine genome DNA sequence. Polyclonal anti‐dog FLG antibodies were raised based on the canine FLG sequence analysis and used for defining the FLG expression pattern in dog skin by western blotting and immunohistochemistry. Results –  Genomic DNA sequence analysis revealed that canine FLG contained four units of repeated sequences corresponding to FLG monomer protein. Western blots probed with anti‐dog FLG monomer detected two bands at 59 and 54 kDa, which were estimated sizes. The results of immunohistochemistry showed that canine FLG was expressed in the stratum granulosum of the epidermis as a granular staining pattern in the cytoplasmic region. Conclusions and clinical importance –  This study revealed the unique gene structure of canine FLG that results in production of FLG monomers larger than those of humans or mice. The anti‐dog FLG antibodies raised in this study identified FLG in dog skin. These antibodies will enable us to screen FLG‐deficient dogs with canine atopic dermatitis or ichthyosis. Contexte –  La filaggrine (FLG) est une protéine clé de la formation de la barrière cutanée et de l’hydratation du stratum corneum. Chez l’homme, une forte association entre les mutations du gène FLG et la dermatite atopique a été rapportée. Bien qu’une pathogénie et des manifestations cliniques similaires soient soutenues dans la dermatite atopique canine, notre compréhension de la FLG canine est limitée. Hypothèse/Objectives –  Le but de cette étude était de déterminer la structure du gène FLG canin et de sélectionner des anticorps anti‐FLG canin, qui seront utiles pour détecter les protéines FLG dans la peau du chien. Méthodes –  La structure du gène FLG canin a été déterminée par l’analyse de la séquence d’ADN du génome canin accessible au public. Des anticorps polyclonaux anti‐FLG canin ont été identifiés sur base de l’analyse de séquence de la FLG canine et utilisés pour définir le patron d’expression de la FLG dans la peau de chien par western blot et immunohistochimie. Résultats –  L’analyse de la séquence d’ADN génomique a révélé que la FLG canine contenait quatre unités de séquences répétées correspondant à la protéine monomère FLG. Les Western blots avec des sondes anti‐monomères de FLG ont détectés deux bandes à 59 et 54 kDa, qui étaient les tailles estimées. L’immunohistochimie a montré que la FLG canine est exprimée dans le stratum granulosum de l’épiderme comme un patron de coloration granulaire dans la région cytoplasmique. Conclusions et importance clinique –  Cette étude a révélé la structure génétique unique de la FLG canine qui entraîne la production de monomères de FLG plus gros que ceux des humains ou des souris. Les anticorps anti‐FLG canine identifiés dans notre étude a identifié la FLG dans la peau du chien. Ces anticorps nous permettront d’identifier les chiens déficients en FLG atteints de dermatite atopique canine ou d’ichtyose. Introduccion –  la filagrina (FLG) es una proteína dominante para la formación de la barrera de la piel y la hidratación del estrato corneo. En seres humanos se ha indicado la existencia de una asociación marcada entre las mutaciones del gen de FLG y la presencia de dermatitis atópica. Aunque se ha sugerido una patogenia y manifestaciones clínicas similares en la dermatitis atópica canina, nuestra comprensión de la FLG canina es limitada. Hipótesis/ objetivos –  el propósito de este estudio fue determinar la estructura del gen de la FLG canina y producir los anticuerpos frente a la FLG canina, que serán útiles para detectar la proteína FLG en la piel de perro. Métodos –  la estructura del gen de la FLG canina fue determinada analizando la secuencia de dominio público del DNA genómico canino. Anticuerpos policlonales frente a la FLG canina se produjeron basados en la secuencia de la proteína y se utilizaron para definir el patrón de expresión de la FLG en la piel del perro por westernblot e inmunohistoquímica. Resultados –  el análisis de la secuencia del DNA genómico indicó que la FLG canina tenía cuatro unidades de secuencias repetidas correspondiendo al monómero de FLG. El westernblot con anticuerpos frente al monómero de FLG canina detectó dos bandas de 59 y 54 kDa, que fueron tamaños estimados. Los resultados de la inmunohistoquímica demostraron que la FLG canina se expresaba en el estrato granuloso de la epidermis con un patrón granular en la región citoplásmica. Conclusiones e importancia clínica –  este estudio reveló la estructura única del gen de la FLG canina que da lugar a la producción de los monómeros de FLG de mayor tamaño que los de seres humanos o de ratones. Los anticuerpos frente a la FLG canina producidos en este estudio identificaron la FLG en la piel de perro. Estos anticuerpos nos estudiar perros deficientes en FLG con dermatitis atópica o ictiosis caninas. Hintergrund –  Filaggrin (FLG) ist ein Schlüsselprotein für die Bildung der Hautbarriere und der Hydrierung des Stratum Corneum. Beim Menschen wurde ein deutlicher Zusammenhang zwischen FLG Genmutationen und atopischer Dermatitis beschrieben. Obwohl eine ähnliche Pathogenese und klinische Manifestation bei der atopischen Dermatitis des Hundes diskutiert wird, ist unser Verständnis des caninen FLG limitiert. Hypothese/Ziele –  Das Ziel dieser Studie war es, die Struktur des caninen FLG Gens zu bestimmen und Antikörper gegen FLG des Hundes zu produzieren, die beim Auffinden von FLG Protein in der Hundehaut hilfreich sein werden. Methoden –  Die Struktur des caninen FLG Gens wurde unter Verwendung der öffentlich verfügbaren Sequenz des DNA‐Genoms des Hundes bestimmt. Polyklonale anti‐Hund FLG Antikörper wurden basierend auf der Sequenzanalyse des caninen FLG erzeugt und dazu verwendet, das Muster der FLG Exprimierung in der Hundehaut mittels Westernblotting und Immunhistochemie zu definieren. Ergebnisse –  Die Sequenzanalyse der DNA Sequenz des Genoms zeigte, dass canines FLG vier Einheiten einer sich wiederholenden Sequenz beinhaltete, welche mit dem Protein des FLG Monomers übereinstimmte. Westernblots, bei denen als Probe das anti‐Hund FLG Monomer verwendet wurde, zeigten zwei Banden bei 59 und 54 kDa, wobei es sich um geschätzte Größen handelte. Die Ergebnisse der Immunhistochemie zeigten, dass canines FLG im Stratum granulosum der Epidermis in Form eines granulären Farbmusters in der zytoplasmatischen Region exprimiert wurde. Schlussfolgerungen und klinische Bedeutung –  In dieser Studie konnte die einzigartige Genstruktur des caninen FLG dargestellt werden, welches in der Entstehung von FLG Monomeren resultiert, die größer sind als die von Menschen oder Mäusen. Die anti‐Hund Antikörper, die in dieser Studie erzeugt wurden, identifizierten FLG in der Hundehaut. Diese Antikörper werden es uns ermöglichen, Hunde mit FLG Mangel bei atopischer Dermatitis oder Ichthyose herauszufiltern.
Filaggrin (FLG) is a key protein for skin barrier formation and hydration of the stratum corneum. In humans, a strong association between FLG gene mutations and atopic dermatitis has been reported. Although similar pathogenesis and clinical manifestation have been argued in canine atopic dermatitis, our understanding of canine FLG is limited. The aim of this study was to determine the structure of the canine FLG gene and to raise anti-dog FLG antibodies, which will be useful to detect FLG protein in dog skin. The structure of the canine FLG gene was determined by analysing the publicly available canine genome DNA sequence. Polyclonal anti-dog FLG antibodies were raised based on the canine FLG sequence analysis and used for defining the FLG expression pattern in dog skin by western blotting and immunohistochemistry. Genomic DNA sequence analysis revealed that canine FLG contained four units of repeated sequences corresponding to FLG monomer protein. Western blots probed with anti-dog FLG monomer detected two bands at 59 and 54 kDa, which were estimated sizes. The results of immunohistochemistry showed that canine FLG was expressed in the stratum granulosum of the epidermis as a granular staining pattern in the cytoplasmic region. This study revealed the unique gene structure of canine FLG that results in production of FLG monomers larger than those of humans or mice. The anti-dog FLG antibodies raised in this study identified FLG in dog skin. These antibodies will enable us to screen FLG-deficient dogs with canine atopic dermatitis or ichthyosis.
Background –  Filaggrin (FLG) is a key protein for skin barrier formation and hydration of the stratum corneum. In humans, a strong association between FLG gene mutations and atopic dermatitis has been reported. Although similar pathogenesis and clinical manifestation have been argued in canine atopic dermatitis, our understanding of canine FLG is limited. Hypothesis/Objectives –  The aim of this study was to determine the structure of the canine FLG gene and to raise anti‐dog FLG antibodies, which will be useful to detect FLG protein in dog skin. Methods –  The structure of the canine FLG gene was determined by analysing the publicly available canine genome DNA sequence. Polyclonal anti‐dog FLG antibodies were raised based on the canine FLG sequence analysis and used for defining the FLG expression pattern in dog skin by western blotting and immunohistochemistry. Results –  Genomic DNA sequence analysis revealed that canine FLG contained four units of repeated sequences corresponding to FLG monomer protein. Western blots probed with anti‐dog FLG monomer detected two bands at 59 and 54 kDa, which were estimated sizes. The results of immunohistochemistry showed that canine FLG was expressed in the stratum granulosum of the epidermis as a granular staining pattern in the cytoplasmic region. Conclusions and clinical importance –  This study revealed the unique gene structure of canine FLG that results in production of FLG monomers larger than those of humans or mice. The anti‐dog FLG antibodies raised in this study identified FLG in dog skin. These antibodies will enable us to screen FLG‐deficient dogs with canine atopic dermatitis or ichthyosis. Résumé Contexte –  La filaggrine (FLG) est une protéine clé de la formation de la barrière cutanée et de l’hydratation du stratum corneum. Chez l’homme, une forte association entre les mutations du gène FLG et la dermatite atopique a été rapportée. Bien qu’une pathogénie et des manifestations cliniques similaires soient soutenues dans la dermatite atopique canine, notre compréhension de la FLG canine est limitée. Hypothèse/Objectives –  Le but de cette étude était de déterminer la structure du gène FLG canin et de sélectionner des anticorps anti‐FLG canin, qui seront utiles pour détecter les protéines FLG dans la peau du chien. Méthodes –  La structure du gène FLG canin a été déterminée par l’analyse de la séquence d’ADN du génome canin accessible au public. Des anticorps polyclonaux anti‐FLG canin ont été identifiés sur base de l’analyse de séquence de la FLG canine et utilisés pour définir le patron d’expression de la FLG dans la peau de chien par western blot et immunohistochimie. Résultats –  L’analyse de la séquence d’ADN génomique a révélé que la FLG canine contenait quatre unités de séquences répétées correspondant à la protéine monomère FLG. Les Western blots avec des sondes anti‐monomères de FLG ont détectés deux bandes à 59 et 54 kDa, qui étaient les tailles estimées. L’immunohistochimie a montré que la FLG canine est exprimée dans le stratum granulosum de l’épiderme comme un patron de coloration granulaire dans la région cytoplasmique. Conclusions et importance clinique –  Cette étude a révélé la structure génétique unique de la FLG canine qui entraîne la production de monomères de FLG plus gros que ceux des humains ou des souris. Les anticorps anti‐FLG canine identifiés dans notre étude a identifié la FLG dans la peau du chien. Ces anticorps nous permettront d’identifier les chiens déficients en FLG atteints de dermatite atopique canine ou d’ichtyose. Resumen Introduccion –  la filagrina (FLG) es una proteína dominante para la formación de la barrera de la piel y la hidratación del estrato corneo. En seres humanos se ha indicado la existencia de una asociación marcada entre las mutaciones del gen de FLG y la presencia de dermatitis atópica. Aunque se ha sugerido una patogenia y manifestaciones clínicas similares en la dermatitis atópica canina, nuestra comprensión de la FLG canina es limitada. Hipótesis/ objetivos –  el propósito de este estudio fue determinar la estructura del gen de la FLG canina y producir los anticuerpos frente a la FLG canina, que serán útiles para detectar la proteína FLG en la piel de perro. Métodos –  la estructura del gen de la FLG canina fue determinada analizando la secuencia de dominio público del DNA genómico canino. Anticuerpos policlonales frente a la FLG canina se produjeron basados en la secuencia de la proteína y se utilizaron para definir el patrón de expresión de la FLG en la piel del perro por westernblot e inmunohistoquímica. Resultados –  el análisis de la secuencia del DNA genómico indicó que la FLG canina tenía cuatro unidades de secuencias repetidas correspondiendo al monómero de FLG. El westernblot con anticuerpos frente al monómero de FLG canina detectó dos bandas de 59 y 54 kDa, que fueron tamaños estimados. Los resultados de la inmunohistoquímica demostraron que la FLG canina se expresaba en el estrato granuloso de la epidermis con un patrón granular en la región citoplásmica. Conclusiones e importancia clínica –  este estudio reveló la estructura única del gen de la FLG canina que da lugar a la producción de los monómeros de FLG de mayor tamaño que los de seres humanos o de ratones. Los anticuerpos frente a la FLG canina producidos en este estudio identificaron la FLG en la piel de perro. Estos anticuerpos nos estudiar perros deficientes en FLG con dermatitis atópica o ictiosis caninas. Zusammenfassung Hintergrund –  Filaggrin (FLG) ist ein Schlüsselprotein für die Bildung der Hautbarriere und der Hydrierung des Stratum Corneum. Beim Menschen wurde ein deutlicher Zusammenhang zwischen FLG Genmutationen und atopischer Dermatitis beschrieben. Obwohl eine ähnliche Pathogenese und klinische Manifestation bei der atopischen Dermatitis des Hundes diskutiert wird, ist unser Verständnis des caninen FLG limitiert. Hypothese/Ziele –  Das Ziel dieser Studie war es, die Struktur des caninen FLG Gens zu bestimmen und Antikörper gegen FLG des Hundes zu produzieren, die beim Auffinden von FLG Protein in der Hundehaut hilfreich sein werden. Methoden –  Die Struktur des caninen FLG Gens wurde unter Verwendung der öffentlich verfügbaren Sequenz des DNA‐Genoms des Hundes bestimmt. Polyklonale anti‐Hund FLG Antikörper wurden basierend auf der Sequenzanalyse des caninen FLG erzeugt und dazu verwendet, das Muster der FLG Exprimierung in der Hundehaut mittels Westernblotting und Immunhistochemie zu definieren. Ergebnisse –  Die Sequenzanalyse der DNA Sequenz des Genoms zeigte, dass canines FLG vier Einheiten einer sich wiederholenden Sequenz beinhaltete, welche mit dem Protein des FLG Monomers übereinstimmte. Westernblots, bei denen als Probe das anti‐Hund FLG Monomer verwendet wurde, zeigten zwei Banden bei 59 und 54 kDa, wobei es sich um geschätzte Größen handelte. Die Ergebnisse der Immunhistochemie zeigten, dass canines FLG im Stratum granulosum der Epidermis in Form eines granulären Farbmusters in der zytoplasmatischen Region exprimiert wurde. Schlussfolgerungen und klinische Bedeutung –  In dieser Studie konnte die einzigartige Genstruktur des caninen FLG dargestellt werden, welches in der Entstehung von FLG Monomeren resultiert, die größer sind als die von Menschen oder Mäusen. Die anti‐Hund Antikörper, die in dieser Studie erzeugt wurden, identifizierten FLG in der Hundehaut. Diese Antikörper werden es uns ermöglichen, Hunde mit FLG Mangel bei atopischer Dermatitis oder Ichthyose herauszufiltern.
Author Kanda, Satoko
Iwasaki, Toshiroh
Sasaki, Takashi
Shiohama, Aiko
Nishifuji, Koji
Kudoh, Jun
Amagai, Masayuki
Author_xml – sequence: 1
  givenname: Satoko
  surname: Kanda
  fullname: Kanda, Satoko
  organization: Laboratory of Veterinary Internal Medicine, Tokyo University of Agriculture and Technology, Tokyo, Japan
– sequence: 2
  givenname: Takashi
  surname: Sasaki
  fullname: Sasaki, Takashi
  organization: Department of Dermatology
– sequence: 3
  givenname: Aiko
  surname: Shiohama
  fullname: Shiohama, Aiko
  organization: Laboratory of Gene Medicine
– sequence: 4
  givenname: Koji
  surname: Nishifuji
  fullname: Nishifuji, Koji
  organization: Laboratory of Veterinary Internal Medicine, Tokyo University of Agriculture and Technology, Tokyo, Japan
– sequence: 5
  givenname: Masayuki
  surname: Amagai
  fullname: Amagai, Masayuki
  organization: Department of Dermatology
– sequence: 6
  givenname: Toshiroh
  surname: Iwasaki
  fullname: Iwasaki, Toshiroh
  organization: Laboratory of Veterinary Internal Medicine, Tokyo University of Agriculture and Technology, Tokyo, Japan
– sequence: 7
  givenname: Jun
  surname: Kudoh
  fullname: Kudoh, Jun
  organization: Laboratory of Gene Medicine
BackLink https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23331676$$D View this record in MEDLINE/PubMed
BookMark eNqNkEFPHCEUx4mx0dX6FRqOvcwUBhiWJh7q1mpT26bGukeCzGNlnWVWmElXP32Zrt2zXOCF_-89-B2h_dAFQAhTUtK8PixLympRMFrzsiK0KgmlRJSbPTTZXeyjCVFCFZwrdoiOUloSQqRS7AAdVozliKwnaD67N9HYHqJ_Nr3vAu4ctib4ANj51iwW0YePeAG5Tn0cbD9EwCY0eB27HnzAsFlHSGlEc9V0C5wefHiL3jjTJjh52Y_R7y_nN7PL4urnxdfZp6vCcslEQSuupGw4k44xQZ0EZ6StrWokFbx2FTHubiqoIRVnRFFSU8qUqJ2Q1pHplB2j99u--TmPA6Rer3yy0LYmQDckTSvJJOGMkhydbqM2dilFcHod_crEJ02JHrXqpR7t6dGeHrXqf1r1JqPvXqYMdytoduB_jzlwug388S08vbqxvv18Pp4yX2x5n3rY7HgTH3SdPyD0_MeFvj77fvPtWsz1L_YXEkOWNQ
CitedBy_id crossref_primary_10_1136_inp_f6662
crossref_primary_10_2478_fv_2021_0024
crossref_primary_10_1186_s12862_016_0851_5
crossref_primary_10_1111_exd_12681
crossref_primary_10_1111_vde_12443
crossref_primary_10_1111_j_1365_3164_2012_01097_x
crossref_primary_10_1369_0022155418798807
crossref_primary_10_1111_vde_12965
crossref_primary_10_1111_vde_13007
crossref_primary_10_3390_ani14030478
crossref_primary_10_1007_s11259_022_09947_y
crossref_primary_10_1111_vde_12197
crossref_primary_10_1111_vde_12031
crossref_primary_10_1080_01652176_2020_1758357
Cites_doi 10.1111/j.1396-0296.2004.04S1005.x
10.1016/j.jdermsci.2008.02.009
10.1046/j.0962-1083.2001.01452.x
10.1111/1523-1747.ep12338501
10.1038/ng1743
10.1111/j.1365-2133.2009.09406.x
10.1016/S0021-9258(18)35905-2
10.1016/S0165-2427(01)00297-5
10.1006/geno.1994.1522
10.1038/ng.358
10.1046/j.1523-1747.2002.01831.x
10.1016/0378-1119(95)00714-8
10.1021/bi00492a018
10.1093/nar/25.24.4876
10.1111/j.1346-8138.2010.01136.x
10.1038/jid.2009.98
10.1111/j.1365-3164.2009.00844.x
10.1038/jid.2011.342
10.1038/ng2020
10.1016/S0021-9258(18)94264-X
10.1046/j.1523-1747.2002.00133.x
10.1111/j.1432-0436.1991.tb00241.x
10.1111/j.1600-0625.2010.01109.x
ContentType Journal Article
Copyright 2013 The Authors. Veterinary Dermatology © 2013 ESVD and ACVD
2013 The Authors. Veterinary Dermatology © 2013 ESVD and ACVD.
Copyright_xml – notice: 2013 The Authors. Veterinary Dermatology © 2013 ESVD and ACVD
– notice: 2013 The Authors. Veterinary Dermatology © 2013 ESVD and ACVD.
DBID BSCLL
CGR
CUY
CVF
ECM
EIF
NPM
AAYXX
CITATION
7X8
DOI 10.1111/j.1365-3164.2012.01105.x
DatabaseName Istex
Medline
MEDLINE
MEDLINE (Ovid)
MEDLINE
MEDLINE
PubMed
CrossRef
MEDLINE - Academic
DatabaseTitle MEDLINE
Medline Complete
MEDLINE with Full Text
PubMed
MEDLINE (Ovid)
CrossRef
MEDLINE - Academic
DatabaseTitleList MEDLINE - Academic
CrossRef
MEDLINE

Database_xml – sequence: 1
  dbid: NPM
  name: PubMed
  url: https://proxy.k.utb.cz/login?url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed
  sourceTypes: Index Database
– sequence: 2
  dbid: EIF
  name: MEDLINE
  url: https://proxy.k.utb.cz/login?url=https://www.webofscience.com/wos/medline/basic-search
  sourceTypes: Index Database
DeliveryMethod fulltext_linktorsrc
Discipline Medicine
Veterinary Medicine
EISSN 1365-3164
EndPage e7
ExternalDocumentID 10_1111_j_1365_3164_2012_01105_x
23331676
VDE1105
ark_67375_WNG_RBMTKR5W_Q
Genre article
Research Support, Non-U.S. Gov't
Journal Article
GroupedDBID ---
--K
.3N
.GA
.Y3
05W
0R~
10A
123
1B1
1OB
1OC
29Q
31~
33P
36B
3SF
4.4
50Y
50Z
51W
51X
52M
52N
52O
52P
52S
52T
52U
52W
52X
53G
5HH
5LA
5VS
66C
702
7PT
8-0
8-1
8-3
8-4
8-5
8UM
930
A03
AAESR
AAEVG
AAHBH
AAHHS
AANLZ
AAONW
AASGY
AAXRX
AAZKR
ABCQN
ABCUV
ABEML
ABJNI
ABPVW
ACAHQ
ACBWZ
ACCFJ
ACCZN
ACFBH
ACGFS
ACPOU
ACPRK
ACSCC
ACXBN
ACXQS
ADBBV
ADEOM
ADIZJ
ADKYN
ADMGS
ADOZA
ADXAS
ADZMN
AEEZP
AEIGN
AEIMD
AENEX
AEQDE
AEUQT
AEUYR
AFEBI
AFFPM
AFGKR
AFPWT
AFRAH
AFZJQ
AHBTC
AHEFC
AITYG
AIURR
AIWBW
AJBDE
AJXKR
ALAGY
ALMA_UNASSIGNED_HOLDINGS
ALUQN
AMBMR
AMYDB
ASPBG
ATUGU
AUFTA
AVWKF
AZBYB
AZFZN
AZVAB
BAFTC
BDRZF
BFHJK
BHBCM
BMNLL
BMXJE
BNHUX
BROTX
BRXPI
BSCLL
BY8
C45
CAG
COF
CS3
D-E
D-F
DCZOG
DPXWK
DR2
DRFUL
DRSTM
DU5
EBS
ECGQY
EJD
ESX
EYRJQ
F00
F01
F04
F5P
FEDTE
G-S
G.N
GODZA
H.T
H.X
HF~
HGLYW
HVGLF
HVLQZ
HZI
HZ~
IHE
IX1
J0M
K48
LATKE
LC2
LC3
LEEKS
LH4
LITHE
LOXES
LP6
LP7
LUTES
LW6
LYRES
M41
MEWTI
MK4
MRFUL
MRSTM
MSFUL
MSSTM
MXFUL
MXSTM
N04
N05
N9A
NF~
NQ-
O66
O9-
OIG
OVD
P2W
P2X
P4D
PALCI
Q.N
Q11
QB0
R.K
RIG
RIWAO
RJQFR
ROL
RPZ
RX1
SAMSI
SUPJJ
TEORI
UB1
W8V
W99
WBKPD
WIH
WIK
WOHZO
WOIKV
WPGGZ
WQJ
WRC
WXSBR
XG1
ZZTAW
~IA
~KM
~WT
CGR
CUY
CVF
ECM
EIF
NPM
AAMNL
AAYXX
ACRPL
ACYXJ
CITATION
7X8
ID FETCH-LOGICAL-c4735-124977d437f3351f7efa7c6c9d71546f20afb851a024309106113956f57cf0883
IEDL.DBID DR2
ISSN 0959-4493
IngestDate Wed Dec 04 00:29:40 EST 2024
Fri Dec 06 01:57:34 EST 2024
Sat Sep 28 07:52:27 EDT 2024
Sat Aug 24 00:55:04 EDT 2024
Wed Oct 30 09:56:27 EDT 2024
IsPeerReviewed true
IsScholarly true
Issue 1
Language English
License 2013 The Authors. Veterinary Dermatology © 2013 ESVD and ACVD.
LinkModel DirectLink
MergedId FETCHMERGED-LOGICAL-c4735-124977d437f3351f7efa7c6c9d71546f20afb851a024309106113956f57cf0883
Notes istex:D269BAE4D0B3CDDBCD3536A7B1A8908DD1D59E6E
ArticleID:VDE1105
ark:/67375/WNG-RBMTKR5W-Q
No conflicts of interest have been declared.
in vivo
Sources of Funding
Conflict of Interest
Human Metabolomic Systems Biology from the Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (MEXT) of Japan.
This work was supported in part by a grant from the Ministry of Health, Labour and Welfare of Japan (Research for Intractable Diseases) and the Global COE Program for
ObjectType-Article-1
SourceType-Scholarly Journals-1
ObjectType-Feature-2
content type line 23
PMID 23331676
PQID 1273704310
PQPubID 23479
PageCount 8
ParticipantIDs proquest_miscellaneous_1273704310
crossref_primary_10_1111_j_1365_3164_2012_01105_x
pubmed_primary_23331676
wiley_primary_10_1111_j_1365_3164_2012_01105_x_VDE1105
istex_primary_ark_67375_WNG_RBMTKR5W_Q
PublicationCentury 2000
PublicationDate February 2013
PublicationDateYYYYMMDD 2013-02-01
PublicationDate_xml – month: 02
  year: 2013
  text: February 2013
PublicationDecade 2010
PublicationPlace Oxford, UK
PublicationPlace_xml – name: Oxford, UK
– name: England
PublicationTitle Veterinary dermatology
PublicationTitleAlternate Vet Dermatol
PublicationYear 2013
Publisher Blackwell Publishing Ltd
Publisher_xml – name: Blackwell Publishing Ltd
References Smith FJ, Irvine AD, Terron-Kwiatkowski A et al. Loss-of-function mutations in the gene encoding filaggrin cause ichthyosis vulgaris. Nat Genet 2006; 38: 337-342.
Terada Y, Nagata M, Murayama N et al. Clinical comparison of human and canine atopic dermatitis using human diagnostic criteria (Japanese Dermatological Association, 2009): proposal of provisional diagnostic criteria for canine atopic dermatitis. J Dermatol 2011; 38: 784-790.
Sasaki T, Kudoh J, Ebihara T et al. Sequence analysis of filaggrin gene by novel shotgun method in Japanese atopic dermatitis. J Dermatol Sci 2008; 51: 113-120.
Marsella R, Girolomoni G. Canine models of atopic dermatitis: a useful tool with untapped potential. J Invest Dermatol 2009; 129: 2351-2357.
Pearton DJ, Dale BA, Presland RB. Functional analysis of the profilaggrin N-terminal peptide: identification of domains that regulate nuclear and cytoplasmic distribution. J Invest Dermatol 2002; 119: 661-669.
Fallon PG, Sasaki T, Sandilands A et al. A homozygous frameshift mutation in the mouse Flg gene facilitates enhanced percutaneous allergen priming. Nat Genet 2009; 41: 602-608.
Sousa CA, Marsella R. The ACVD task force on canine atopic dermatitis (II): genetic factors. Vet Immunol Immunopathol 2001; 81: 153-157.
Sandilands A, Terron-Kwiatkowski A, Hull PR et al. Comprehensive analysis of the gene encoding filaggrin uncovers prevalent and rare mutations in ichthyosis vulgaris and atopic eczema. Nat Genet 2007; 39: 650-654.
Mischke D, Korge BP, Marenholz I et al. Genes encoding structural proteins of epidermal cornification and S100 calcium-binding proteins form a gene complex ('epidermal differentiation complex') on human chromosome 1q21. J Invest Dermatol 1996; 106: 989-992.
Resing KA, Walsh KA, Haugen-Scofield J et al. Identification of proteolytic cleavage sites in the conversion of profilaggrin to filaggrin in mammalian epidermis. J Biol Chem 1989; 264: 1837-1845.
Zhang D, Karunaratne S, Kessler M et al. Characterization of mouse profilaggrin: evidence for nuclear enlargement and translocation of the profilaggrin B-domain during epidermal differentiation. J Invest Dermatol 2002; 119: 905-912.
Lindblad-Toh K, Wade CM, Mikkelsen TS et al. Genome sequence, comparative analysis and haplotype structure of the domestic dog. Nature 2005; 438: 803-819.
Rothnagel JA, Longley MA, Bundman DS et al. Characterization of the mouse loricrin gene: linkage with profilaggrin and the flaky tail and soft coat mutant loci on chromosome 3. Genomics 1994; 23: 450-456.
Chervet L, Galichet A, McLean WH et al. Missing C-terminal filaggrin expression, NFkappaB activation and hyperproliferation identify the dog as a putative model to study epidermal dysfunction in atopic dermatitis. Exp Dermatol 2010; 19: e343-e346.
Presland RB, Haydock PV, Fleckman P et al. Characterization of the human epidermal profilaggrin gene. Genomic organization and identification of an S-100-like calcium binding domain at the amino terminus. J Biol Chem 1992; 267: 23772-23781.
Sonnhammer EL, Durbin R. A dot-matrix program with dynamic threshold control suited for genomic DNA and protein sequence analysis. Gene 1995; 167: GC1-GC10.
Rawlings AV, Harding CR. Moisturization and skin barrier function. Dermatol Ther 2004; 17(Suppl 1): 43-48.
Marsella R, Samuelson D, Harrington L. Immunohistochemical evaluation of filaggrin polyclonal antibodies in atopic and normal beagles. Vet Dermatol 2009; 20: 547-554.
Brown SJ, Kroboth K, Sandilands A et al. Intragenic copy number variation within filaggrin contributes to the risk of atopic dermatitis with a dose-dependent effect. J Invest Dermatol 2012; 132: 98-104.
Thompson JD, Gibson TJ, Plewniak F et al. The CLUSTAL_X windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools. Nucleic Acids Res 1997; 25: 4876-4882.
Manabe M, Sanchez M, Sun TT et al. Interaction of filaggrin with keratin filaments during advanced stages of normal human epidermal differentiation and in ichthyosis vulgaris. Differentiation 1991; 48: 43-50.
Gan SQ, McBride OW, Idler WW et al. Organization, structure, and polymorphisms of the human profilaggrin gene. Biochemistry 1990; 29: 9432-9440.
Nemoto-Hasebe I, Akiyama M, Nomura T et al. FLG mutation p.Lys4021X in the C-terminal imperfect filaggrin repeat in Japanese patients with atopic eczema. Br J Dermatol 2009; 161: 1387-1390.
2007; 39
2001; 81
2009; 41
2012; 132
1991; 48
2009; 20
2010; 19
2004; 17
1990; 29
2006; 38
1992; 267
1997; 25
1989; 264
1994; 23
2005; 438
2009; 161
2002; 119
1995; 167
2009; 129
2011; 38
2008; 51
1996; 106
e_1_2_6_20_2
e_1_2_6_8_2
e_1_2_6_7_2
e_1_2_6_18_2
e_1_2_6_9_2
e_1_2_6_19_2
e_1_2_6_4_2
e_1_2_6_3_2
e_1_2_6_6_2
e_1_2_6_5_2
e_1_2_6_12_2
e_1_2_6_24_2
e_1_2_6_13_2
e_1_2_6_23_2
e_1_2_6_2_2
e_1_2_6_10_2
e_1_2_6_22_2
e_1_2_6_11_2
e_1_2_6_21_2
e_1_2_6_16_2
e_1_2_6_17_2
e_1_2_6_14_2
e_1_2_6_15_2
References_xml – volume: 267
  start-page: 23772
  year: 1992
  end-page: 23781
  article-title: Characterization of the human epidermal profilaggrin gene. Genomic organization and identification of an S‐100‐like calcium binding domain at the amino terminus
  publication-title: J Biol Chem
– volume: 51
  start-page: 113
  year: 2008
  end-page: 120
  article-title: Sequence analysis of filaggrin gene by novel shotgun method in Japanese atopic dermatitis
  publication-title: J Dermatol Sci
– volume: 20
  start-page: 547
  year: 2009
  end-page: 554
  article-title: Immunohistochemical evaluation of filaggrin polyclonal antibodies in atopic and normal beagles
  publication-title: Vet Dermatol
– volume: 19
  start-page: e343
  year: 2010
  end-page: e346
  article-title: Missing C‐terminal filaggrin expression, NFkappaB activation and hyperproliferation identify the dog as a putative model to study epidermal dysfunction in atopic dermatitis
  publication-title: Exp Dermatol
– volume: 38
  start-page: 784
  year: 2011
  end-page: 790
  article-title: Clinical comparison of human and canine atopic dermatitis using human diagnostic criteria (Japanese Dermatological Association, 2009): proposal of provisional diagnostic criteria for canine atopic dermatitis
  publication-title: J Dermatol
– volume: 81
  start-page: 153
  year: 2001
  end-page: 157
  article-title: The ACVD task force on canine atopic dermatitis (II): genetic factors
  publication-title: Vet Immunol Immunopathol
– volume: 23
  start-page: 450
  year: 1994
  end-page: 456
  article-title: Characterization of the mouse loricrin gene: linkage with profilaggrin and the flaky tail and soft coat mutant loci on chromosome 3
  publication-title: Genomics
– volume: 132
  start-page: 98
  year: 2012
  end-page: 104
  article-title: Intragenic copy number variation within filaggrin contributes to the risk of atopic dermatitis with a dose‐dependent effect
  publication-title: J Invest Dermatol
– volume: 39
  start-page: 650
  year: 2007
  end-page: 654
  article-title: Comprehensive analysis of the gene encoding filaggrin uncovers prevalent and rare mutations in ichthyosis vulgaris and atopic eczema
  publication-title: Nat Genet
– volume: 29
  start-page: 9432
  year: 1990
  end-page: 9440
  article-title: Organization, structure, and polymorphisms of the human profilaggrin gene
  publication-title: Biochemistry
– volume: 161
  start-page: 1387
  year: 2009
  end-page: 1390
  article-title: mutation p.Lys4021X in the C‐terminal imperfect filaggrin repeat in Japanese patients with atopic eczema
  publication-title: Br J Dermatol
– volume: 41
  start-page: 602
  year: 2009
  end-page: 608
  article-title: A homozygous frameshift mutation in the mouse gene facilitates enhanced percutaneous allergen priming
  publication-title: Nat Genet
– volume: 38
  start-page: 337
  year: 2006
  end-page: 342
  article-title: Loss‐of‐function mutations in the gene encoding filaggrin cause ichthyosis vulgaris
  publication-title: Nat Genet
– volume: 129
  start-page: 2351
  year: 2009
  end-page: 2357
  article-title: Canine models of atopic dermatitis: a useful tool with untapped potential
  publication-title: J Invest Dermatol
– volume: 119
  start-page: 661
  year: 2002
  end-page: 669
  article-title: Functional analysis of the profilaggrin N‐terminal peptide: identification of domains that regulate nuclear and cytoplasmic distribution
  publication-title: J Invest Dermatol
– volume: 17
  start-page: 43
  issue: Suppl 1
  year: 2004
  end-page: 48
  article-title: Moisturization and skin barrier function
  publication-title: Dermatol Ther
– volume: 106
  start-page: 989
  year: 1996
  end-page: 992
  article-title: Genes encoding structural proteins of epidermal cornification and S100 calcium‐binding proteins form a gene complex (‘epidermal differentiation complex’) on human chromosome 1q21
  publication-title: J Invest Dermatol
– volume: 264
  start-page: 1837
  year: 1989
  end-page: 1845
  article-title: Identification of proteolytic cleavage sites in the conversion of profilaggrin to filaggrin in mammalian epidermis
  publication-title: J Biol Chem
– volume: 167
  start-page: GC1
  year: 1995
  end-page: GC10
  article-title: A dot‐matrix program with dynamic threshold control suited for genomic DNA and protein sequence analysis
  publication-title: Gene
– volume: 25
  start-page: 4876
  year: 1997
  end-page: 4882
  article-title: The CLUSTAL_X windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools
  publication-title: Nucleic Acids Res
– volume: 48
  start-page: 43
  year: 1991
  end-page: 50
  article-title: Interaction of filaggrin with keratin filaments during advanced stages of normal human epidermal differentiation and in ichthyosis vulgaris
  publication-title: Differentiation
– volume: 119
  start-page: 905
  year: 2002
  end-page: 912
  article-title: Characterization of mouse profilaggrin: evidence for nuclear enlargement and translocation of the profilaggrin B‐domain during epidermal differentiation
  publication-title: J Invest Dermatol
– volume: 438
  start-page: 803
  year: 2005
  end-page: 819
  article-title: Genome sequence, comparative analysis and haplotype structure of the domestic dog
  publication-title: Nature
– ident: e_1_2_6_3_2
  doi: 10.1111/j.1396-0296.2004.04S1005.x
– ident: e_1_2_6_19_2
  doi: 10.1016/j.jdermsci.2008.02.009
– ident: e_1_2_6_11_2
  doi: 10.1046/j.0962-1083.2001.01452.x
– ident: e_1_2_6_15_2
  doi: 10.1111/1523-1747.ep12338501
– ident: e_1_2_6_4_2
  doi: 10.1038/ng1743
– ident: e_1_2_6_22_2
  doi: 10.1111/j.1365-2133.2009.09406.x
– ident: e_1_2_6_9_2
  doi: 10.1016/S0021-9258(18)35905-2
– ident: e_1_2_6_8_2
  doi: 10.1016/S0165-2427(01)00297-5
– ident: e_1_2_6_16_2
  doi: 10.1006/geno.1994.1522
– ident: e_1_2_6_14_2
  doi: 10.1038/ng.358
– ident: e_1_2_6_21_2
  doi: 10.1046/j.1523-1747.2002.01831.x
– ident: e_1_2_6_12_2
  doi: 10.1016/0378-1119(95)00714-8
– ident: e_1_2_6_17_2
  doi: 10.1021/bi00492a018
– ident: e_1_2_6_13_2
  doi: 10.1093/nar/25.24.4876
– ident: e_1_2_6_7_2
  doi: 10.1111/j.1346-8138.2010.01136.x
– ident: e_1_2_6_6_2
  doi: 10.1038/jid.2009.98
– ident: e_1_2_6_23_2
  doi: 10.1111/j.1365-3164.2009.00844.x
– ident: e_1_2_6_20_2
  doi: 10.1038/jid.2011.342
– ident: e_1_2_6_5_2
  doi: 10.1038/ng2020
– ident: e_1_2_6_18_2
  doi: 10.1016/S0021-9258(18)94264-X
– ident: e_1_2_6_10_2
  doi: 10.1046/j.1523-1747.2002.00133.x
– ident: e_1_2_6_2_2
  doi: 10.1111/j.1432-0436.1991.tb00241.x
– ident: e_1_2_6_24_2
  doi: 10.1111/j.1600-0625.2010.01109.x
SSID ssj0007993
Score 2.074551
Snippet Background –  Filaggrin (FLG) is a key protein for skin barrier formation and hydration of the stratum corneum. In humans, a strong association between FLG...
Filaggrin (FLG) is a key protein for skin barrier formation and hydration of the stratum corneum. In humans, a strong association between FLG gene mutations...
Background –  Filaggrin (FLG) is a key protein for skin barrier formation and hydration of the stratum corneum. In humans, a strong association between FLG...
BACKGROUNDFilaggrin (FLG) is a key protein for skin barrier formation and hydration of the stratum corneum. In humans, a strong association between FLG gene...
SourceID proquest
crossref
pubmed
wiley
istex
SourceType Aggregation Database
Index Database
Publisher
StartPage 25
SubjectTerms Animals
Base Sequence
Blotting, Western
DNA - genetics
Dogs
Gene Expression Regulation - physiology
Genomics
Immunohistochemistry - veterinary
Intermediate Filament Proteins - genetics
Intermediate Filament Proteins - metabolism
Molecular Sequence Data
Skin - metabolism
Title Characterization of canine filaggrin: gene structure and protein expression in dog skin
URI https://api.istex.fr/ark:/67375/WNG-RBMTKR5W-Q/fulltext.pdf
https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1111%2Fj.1365-3164.2012.01105.x
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23331676
https://search.proquest.com/docview/1273704310
Volume 24
hasFullText 1
inHoldings 1
isFullTextHit
isPrint
link http://utb.summon.serialssolutions.com/2.0.0/link/0/eLvHCXMwrV1LaxsxEB5KAqWXPtyX07SoUHpb411JK6u3PBtaHKhJ4tyEVg9jXNYljsHk13dGu3brkkMpve0DidWMRvq0-vQNwIegB30vqkHmpBWZsNJnle_7TGhX6kqFnKdDYsPz8uxSfLmW1y3_ic7CNPoQmx9uFBlpvKYAt9ViO8iJocUR7xNDq-jRTCZ7hCdzrojddzz6pSSltG6zyutMCM23ST33VrQ1U-2S0Vf3wdBtVJumpdMnMFs3qGGjzHrL26rn7v7Qevw_LX4Kj1v0yg6a7vYMHoS6Aw-H7f58BzpXxK5JR3zZ-ulzGB9tVKGbQ59sHhm6FF-yOP1uJxMs8olhVw6s0bNd3gRma8-SisS0ZmHV8nVrhnd-PmGL2bR-AZenJxdHZ1mb0CFzlOE4o0TXSnnBVeRc5lGFaJUrnfYKkVwZi76NFUJASzKJBGTKHAGqLKNULuJwyF_CTj2vw2tgLmjuJLdKh1xUDtfZBffSKusHIQrf70K-dp750eh2mN_WO2hHQ3Y0ZEeT7GhWXfiYvLwpYG9mxHtT0ozPP5vR4fDi60iOzbcuvF93A4PRSFsstg7z5cLkiAYV6RXhB7xq-semtoJzkh0ou1AmL__1d5mr4xO62vvXgm_gUZGyeBALZx920JPhLWKp2-pdipKffdENsQ
link.rule.ids 314,780,784,1375,27924,27925,46294,46718
linkProvider Wiley-Blackwell
linkToHtml http://utb.summon.serialssolutions.com/2.0.0/link/0/eLvHCXMwrV1LbxMxELZQKwEX2oZXSluMhLhtlF3b65gb9EGgTSSitOnN8voRRak2qG2kqL--M95NSlAPCHHbh7xaz3jsz_bnbwj56FWn7XjRSawwPOFGuKRwbZdwZXNVSJ-yeEis18-75_zHpbis0wHhWZhKH2K14IaREftrDHBckF6PcqRoMQD8SNHKWjiUiRYAyk2I_hT5XUeDBy0pqVSdV14lnCu2Tut59EtrY9Ummn3xGBBdx7VxYDrZIlfLKlV8lGlrflu07N0fao__qc7b5EUNYOmXqsXtkCe-bJCnvXqLvkEaF0iwiad86fLpSzI6XAlDV-c-6SxQ8Cq8pGFyZcZjKPKZQmv2tJK0nV97akpHo5DEpKR-UVN2Swp3bjamN9NJ-YqcnxwPD7tJndMhsZjkOMFc11I6zmRgTKRB-mCkza1yEsBcHrK2CQWgQINKiYhl8hQwqsiDkDZAj8hek41yVvq3hFqvmBXMSOVTXliYamfMCSON6_jAXbtJ0qX39K9KukP_NuUBO2q0o0Y76mhHvWiST9HNqwLmeorUNyn0qP9ND772hqcDMdI_m-TDsh1oCEjcZTGln81vdAqAUKJkEfzAm6qBrL6WMYbKA3mT5NHNf_1f-uLoGK92_7Xge_KsO-yd6bPv_dN35HkWk3ogKWePbIBX_T5Aq9viIIbMPX1-EdI
linkToPdf http://utb.summon.serialssolutions.com/2.0.0/link/0/eLvHCXMwrV1LbxMxEB6hVqq4QAmvUB5GQtw2yq5fMTdoGgolEURt05vl9SOKgjZV20gRvx6PdxMI6gEhbvuQrfWMx_68_vwNwBuvel3Hyl5muWEZM9xlpeu6jCkrVCl9TtMhseFIHJ-xzxf8ouE_4VmYWh9i88MNIyON1xjgly5sBzkytGjE-8jQKjo4k_FOxJO7TBQKdfT7419SUlKpJq28yhhTdJvVc2tNW1PVLlp9dRsO3Ya1aV4a3If5ukU1HWXeWd6UHfvjD7HH_9PkfbjXwFfyvu5vD-COr1qwN2w26FvQOkd6TTrjS9ZPH8LkcCMLXZ_6JItAok_jSxJm3810Gou8I7Eve1IL2i6vPDGVI0lGYlYRv2oIuxWJd24xJdfzWfUIzgZHp4fHWZPRIbOY4jjDTNdSOkZloJTnQfpgpBVWORmhnAhF14QyYkCDOomIZEQeESoXgUsb4nhIH8NOtaj8UyDWK2o5NVL5nJU2LrQL6riRxvV8YK7bhnztPH1ZC3fo3xY80Y4a7ajRjjrZUa_a8DZ5eVPAXM2R-Ca5now-6vGH4enJmE_0tza8XncDHcMR91hM5RfLa51HOChRsCh-wJO6f2xqKyhF3QHRBpG8_Nffpc_7R3j17F8LvoK9r_2B_vJpdHIAd4uU0QMZOc9hJzrVv4i46qZ8mQLmJyRYEIE
openUrl ctx_ver=Z39.88-2004&ctx_enc=info%3Aofi%2Fenc%3AUTF-8&rfr_id=info%3Asid%2Fsummon.serialssolutions.com&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Characterization+of+canine+filaggrin%3A+gene+structure+and+protein+expression+in+dog+skin&rft.jtitle=Veterinary+dermatology&rft.au=Kanda%2C+Satoko&rft.au=Sasaki%2C+Takashi&rft.au=Shiohama%2C+Aiko&rft.au=Nishifuji%2C+Koji&rft.date=2013-02-01&rft.pub=Blackwell+Publishing+Ltd&rft.issn=0959-4493&rft.eissn=1365-3164&rft.volume=24&rft.issue=1&rft.spage=25&rft.epage=e7&rft_id=info:doi/10.1111%2Fj.1365-3164.2012.01105.x&rft.externalDBID=10.1111%252Fj.1365-3164.2012.01105.x&rft.externalDocID=VDE1105
thumbnail_l http://covers-cdn.summon.serialssolutions.com/index.aspx?isbn=/lc.gif&issn=0959-4493&client=summon
thumbnail_m http://covers-cdn.summon.serialssolutions.com/index.aspx?isbn=/mc.gif&issn=0959-4493&client=summon
thumbnail_s http://covers-cdn.summon.serialssolutions.com/index.aspx?isbn=/sc.gif&issn=0959-4493&client=summon